Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Pedagogiczna Biblioteka Wojewódzka im. Komisji Edukacji Narodowej w Lublinie Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaPedagogiczna Biblioteka Wojewódzka im. Komisji Edukacji Narodowej w Lublinie
Zmień bibliotekę

Wyszukujesz frazę "Wang, Meitian" wg kryterium: Autor

  Lista filtrów
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-3 z 3
    Tytuł:
    Capturing the blue-light activated state of the Phot-LOV1 domain from Chlamydomonas reinhardtii using time-resolved serial synchrotron crystallography
    Autorzy:
    Gotthard, Guillaume
    Schertler, Gebhard F. X.
    Maia, Raiza Nara Antonelli
    James, Daniel
    Dworkowski, Florian
    Panepucci, Ezequiel
    Furrer, Antonia
    Nogły, Przemysław
    Mous, Sandra
    Weinert, Tobias
    Ozerov, Dmitry
    Wang, Meitian
    Heberle, Joachim
    Standfuss, Joerg
    Gashi, Dardan
    Opis:
    Light–oxygen–voltage (LOV) domains are small photosensory flavoprotein modules that allow the conversion of external stimuli (sunlight) into intra­cellular signals responsible for various cell behaviors (e.g. phototropism and chloro­plast relocation). This ability relies on the light-induced formation of a covalent thio­ether adduct between a flavin chromophore and a reactive cysteine from the protein environment, which triggers a cascade of structural changes that result in the activation of a serine/threonine (Ser/Thr) kinase. Recent developments in time-resolved crystallography may allow the activation cascade of the LOV domain to be observed in real time, which has been elusive. In this study, we report a robust protocol for the production and stable delivery of microcrystals of the LOV domain of phototropin Phot-1 from Chlamydomonas reinhardtii (CrPhotLOV1) with a high-viscosity injector for time-resolved serial synchrotron crystallography (TR-SSX). The detailed process covers all aspects, from sample optimization to data collection, which may serve as a guide for soluble protein preparation for TR-SSX. In addition, we show that the crystals obtained preserve the photoreactivity using infrared spectroscopy. Furthermore, the results of the TR-SSX experiment provide high-resolution insights into structural alterations of CrPhotLOV1 from $\Delta t$ = 2.5 ms up to $\Delta t$ = 95 ms post-photoactivation, including resolving the geometry of the thio­ether adduct and the C-terminal region implicated in the signal transduction process.
    Dostawca treści:
    Repozytorium Uniwersytetu Jagiellońskiego
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-3 z 3

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies