Temat: MMP-13 - Prolib Integro

Skocz do pozycji: 1.

Tytuł:: S100A4 promotes invasion and angiogenesis in breast cancer MDA-MB-231 cells by upregulating matrix metalloproteinase-13
Autorzy:: Wang, Lin
Wang, Xingang
Liang, Yu
Diao, Xinying
Chen, Qingfeng
Tematy:: S100A4
MMP-13
metastasis
breast cancer; Pokaż więcej
Wydawca:: Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/1039658.pdf Link otwiera się w nowym oknie
Opis:: S100A4 is a member of the S100 family of calcium-binding proteins that is directly involved in tumor metastasis. In the present study, we examined the potential role of S100A4 in metastasis in breast cancer and its relation with matrix metalloproteinase-13 (MMP-13). Analysis of 100 breast cancer specimens including 50 with and 50 without lymph node metastasis showed a significant upregulation of S100A4 and MMP-13 expression in metastatic breast cancer tissues. Positive immunoreactivity for S100A4 was associated with MMP-13 expression. Overexpression of S100A4 in the MDA-MB-231 breast cancer cell line upregulated MMP13 expression leading to increased cell migration and angiogenesis. SiRNA-mediated silencing of S100A4 downregulated MMP13 expression and suppressed cell migration and angiogenesis. Moreover, neutralization of MMP-13 activity with a specific antibody blocked cell migration and angiogenesis in MDA-MB-231/S100A4 cells. In vivo siRNA silencing of S100A4 significantly inhibited lung metastasis in transgenic mice. The present results suggest that the S100A4 gene may control the invasive potential of human breast cancer cells by modulating MMP-13 levels, thus regulating metastasis and angiogenesis in breast tumors. S100A4 could therefore be of value as a biomarker of breast cancer progression and a novel therapeutic target for human breast cancer treatment.
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

na półce

Skocz do pozycji: 2.

Tytuł:: The impact of JWH-133 on articular cartilage regeneration in osteoarthritis via metalloproteinase 13-dependent mechanism
Autorzy:: Pawlowska, Agnieszka
Malek, Natalia
Drukała, Justyna
Kostrzewa, Magdalena
Borowczyk, Julia
Starowicz, Katarzyna
Dostawca treści:: Repozytorium Uniwersytetu Jagiellońskiego

Artykuł

na półce

Skocz do pozycji: 3.

Tytuł:: Badanie potencjału KLK13 do hydrolizy sekewncji aktywacyjnej propeptydów MMP z użyciem systemu CleavEx
Analysis of metalloproteinase activation with kallikrein 13 using CleavEx libraries
Autorzy:: Madej, Martyna
Opis:: Peptydazy są zaangażowane w różnorodne procesy biologiczne poczynając od nieswoistej degradacji białek, kończąc na selektywnych cięciach i aktywacji, modulującej interakcję białko-białko i przyczyniającej się do przekazywania sygnałów przez komórki. Niniejsza praca skupia się na proteazach będących przedstawicielami dwóch grup: proteaz serynowych – kalikrein oraz metaloproteaz – MMPs. Przyczyną zainteresowania powyższymi proteazami jest ich współwystępowanie w macierzy zewnątrzkomórkowej (ECM). Macierz zewnątrzkomórkowa to niekomórkowy składnik obecny we wszystkich tkankach i narządach, będący trójwymiarową siecią makrocząsteczkową złożoną głównie z białek strukturalnych oraz żelu polisacharydowego, wytwarzanych przez komórki w tkance. Struktura organizacyjna ECM wykazuje dynamiczny charakter modulowany właśnie przez proteazy z wyżej wspomnianych grup. Aktywność proteolityczna w ECM jest regulowana m.in. poprzez specyficzną aktywację zymogenów tych proteaz. W niniejszej pracy zbadano potencjał jednego z przedstawicieli rodziny kalikrein – KLK13 do hydrolizy sekwencji aktywacyjnych propeptydów MMP z użyciem systemu CleavEx. Uzyskane wyniki wskazują na potencjał KLK13 do aktywacji MMP 25 i MMP28.
Peptidases are involved in a variety of biological processes from non-specific protein degradation to selective hydrolysis and activation, which in turn modulates protein-protein interactions and contributes to cell signaling. The following work focuses on two groups of proteases, serine- and metallo-proteases, specifically kallikrein (KLK) and matrix metalloproteases (MMP). The reason of interest in these proteases is their coexistence in the extracellular matrix (ECM). The extracellular matrix is the non-cellular component present in all tissues and organs, which has a three-dimensional macromolecular network composed mainly of structural proteins and a polysaccharide gel produced by cells within the tissue. The ECM is very dynamic and can be modulated by the proteases mentioned previously. Furthermore, proteolytic activity within the ECM is highly regulated through zymogen specific activation by other proteases. In this study, we examined the potential of one of the KLK family members, kallikrein 13 (KLK13), to hydrolyze prosequences of MMPs using the CleavEx system. The obtained results show the potential of KLK13 to activate MMP25 and MMP28.
Dostawca treści:: Repozytorium Uniwersytetu Jagiellońskiego

Inne

na półce

Informacja

Wyszukujesz frazę "MMP-13" wg kryterium: Temat