Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Pedagogiczna Biblioteka Wojewódzka im. Komisji Edukacji Narodowej w Lublinie Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaPedagogiczna Biblioteka Wojewódzka im. Komisji Edukacji Narodowej w Lublinie
Zmień bibliotekę

Wyszukujesz frazę "Z-RNA" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Dostawca treści
Pokaż wszystkie »
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-6 z 6
    Tytuł:
    The left-handed double helical nucleic acids.
    Autorzy:
    Brown, Bernard
    Rich, Alexander
    Tematy:
    Zα
    Z-RNA
    Z-DNA
    RNA editing
    hypermutation
    ADAR1
    Pokaż więcej
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1044114.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
    Opis:
    The conversion of right-handed dsDNA and dsRNA to the left-handed Z-conformation involves a reorganization of the nucleotides relative to each other. This conversion can be facilitated by the tight binding of a Z-conformation-specific protein domain from the editing enzyme dsRNA adenosine deaminase. This may influence the modification of both pre-mRNAs as well as some replicating RNA viruses.
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Optimization of the MS2-MS2BP system for studying interactions of transcript with proteins
    Optymalizacja systemu MS2-MS2BP do badania oddziaływań transkryptu z białkami
    Autorzy:
    Król, Joanna
    Opis:
    The MS2-MS2BP system is based on a high affinity interaction of two elements: a single-stranded RNA that forms stem-loop motifs and the MS2 binding protein (MS2BP). This interaction has application potential in the field of the RNA research. The MS2 is phage derived system and requires the usage of two vectors. One encoding a transcript of interest labeled with 24 repeats of MS2 stem loops and the other encoding the MS2BP. It has been shown that MS2BP binds irreversibly to the stem loop in the modified recombinant transcript. To track the location and quantity of the transcript of interest, MS2-BP is fused with the fluorescence protein or Halo-tag. The fluorescent signal of unbound MS2-BP is observed in the nucleus. Following the binding of MS2BP to the modified transcripts, the signal is observed in the cytoplasm and allows the observation of a single mRNA molecule. Another application of the MS2 system is the co-immunoprecipitation of proteins that interact with the studied transcript. The system can be a useful tool to determine proteins that are involved in the post-transcriptional control of mRNA stability. We observed that during cell lysis performed prior to immunoprecipitation, most of the unbound MS2BP is present in the cytoplasmatic fraction, which reduces the immunoprecipitation efficiency of complexes.The first step of the research was to determine the conditions of the most effective cell lysis in terms of immunoprecipitation of modified transcript-proteins complexes. Optimal cell lysis should be gentle towards RNA and should not disturb the nuclear membrane to avoid the presence of unbound MS2BP in the cytoplasm. The next step was to obtain constructs with the luciferase coding sequence labeled with two variants of MS2 loop repeats and to test them in order to further optimize the system.
    System MS2-MS2BP opiera się na o wysokim powinowactwie oddziaływania dwóch elementów: jednoniciowego RNA, który tworzy struktury pętli oraz białka wiążącego MS2 (MS2BP). Taka interakcja wykazuje potencjał aplikacyjny w dziedzinie badań RNA. System MS2 pochodzi od faga MS2, a do swojego działania wymaga użycia dwóch wektorów. Jeden z nich koduje badany transkrypt, który wyznakowany jest 24 powtórzeniami pętli MS2. Drugi wektor koduje MS2BP. Wykazano, że MS2BP z wysokim powinowactwem wiąże się ze strukturą pętli rekombinowanego transkryptu. W celu umożliwienia śledzenia lokalizacji i ilość wyznakowanego transkryptu, MS2BP zfuzjowane jest z białkiem fluorescencyjnym lub znacznikiem Halo. Sygnał fluorescencyjny pochodzący od niezwiązanego MS2BP obserwowany jest w jądrze. Po związaniu MS2-BP ze zmodyfikowanymi transkryptami sygnał obserwowany jest w cytoplazmie i umożliwia obserwację pojedynczej cząsteczki mRNA. Innym zastosowaniem systemu MS2 jest koimmunoprecypitacja białek lub innych RNA oddziałujących z badanym transkryptem. System może być użytecznym narzędziem w identyfikacji białek zaangażowanych w potranskrypcyjną kontrolę stabilności transkryptu. Zaobserwowaliśmy, że podczas lizy komórek poprzedzajacej etap immunoprecypitacji, większość niezwiązanego MS2BP obecna jest we frakcji cytoplazmatycznej, co zmniejsza wydajność immunoprecypitacji kompleksów MS2BP z transkryptami.Pierwszym etapem pracy było określenie warunków najskuteczniejszej lizy komórek do badania białek oddziałujących z wyznakowanym pętlami MS2 rekombinowanych transkryptów. Optymalna liza komórek powinna być łagodna w stosunku do RNA i nie naruszać błony jądrowej, aby uniknąć obecności niezwiązanego MS2BP w cytoplazmie. Kolejnym etapem było uzyskanie konstruktów z sekwencją kodującą lucyferazę wyznakowaną dwoma wariantami powtórzeń pętli MS2 oraz ich przetestowanie w celu dalszej optymalizacji systemu.
    Dostawca treści:
    Repozytorium Uniwersytetu Jagiellońskiego
    Inne
    Tytuł:
    F-specyficzne bakteriofagi RNA oraz bakterie z grupy coli w próbkach wody pochodzących ze śródmiejskiego jeziora w Szczecinie
    F-specific bacteriophages and bacteria of the coli group in water samples from a small urban lake in Szczecin
    Autorzy:
    Śliwa-Dominiak, J.
    Tokarz-Deptuła, B.
    Deptuła, W.
    Tematy:
    bakterie z grupy coli
    bakteriofagi F-specyficzne RNA
    środowisko wodne
    wskaźniki zanieczyszczenia
    aquatic environment
    coli group bacteria
    F-specific RNA bacteriophages
    pollution indicators
    Pokaż więcej
    Wydawca:
    Instytut Technologiczno-Przyrodniczy
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/339211.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
    Opis:
    W pracy przedstawiono wyniki badań wody pochodzącej ze śródmiejskiego jeziora Rusałki, zlokalizowanego na terenie Szczecina. Próbki wody badano przez pięć miesięcy, określając w nich obecność F-specyficznych bakteriofagów RNA oraz bakterii z grupy coli. Na podstawie tych badań wykazano duże zanieczyszczenie badanej wody pod względem sanitarnym.
    The paper presents results of preliminary studies of water samples originating from the urban lake called Rusałka situated in Szczecin. Water samples were analysed over five months (November 2008-March 2009) and the presence of F-specific RNA bacteriophages and coliform bacteria were investigated. Results obtained in our study show a high pollution of analysed lake. This was confirmed by the presence and a high number of F-specific RNA bacteriophages that are proposed as an alternative pollution indicator in studies of the sanitary state of water basins.
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Clonning, production and initial characterization of light-dependent protochlorophyllide oxidoreductase from pea (Pisum sativum)
    Klonowanie, produkcja i wstępna charakterystyka zależnej od światła oksydoreduktazy protochlorofilidu z grochu (Pisum sativum)
    Autorzy:
    Łuszczyński, Mateusz
    Opis:
    Poniższa praca dyplomowa poświęcona jest zależnej od światła oksydoreduktazie protochlorofilidu (LPOR), która jest białkiem katalizującym jedną z końcowych reakcji syntezy chlorofilu. Enzym ten jest interesującym obiektem badań, gdyż jego aktywność jest regulowana światłem, co jest rzadkością wśród poznanych do tej pory biokatalizatorów. Co więcej ten element syntezy chlorofilu nie jest szeroko poznany. W związku z czym praca ta ma na celu pogłębienie wiedzy na temat LPOR występującej w grochu. Przeprowadzone eksperymenty rozpoczęto od sklonowania badanego białka, w celu jego wyprodukowania, po czym je oczyszczono, aby móc przystąpić do ocenienia jego aktywności oraz prowadzonej przez nie reakcji. Do badania katalizowanego procesu użyto substratów enzymu jakimi były: protochlorofilid (Pchlide), NADPH. Oraz do wybranych serii pomiarowych dodano lipid fosfatydyloglicerol. Uzyskane wyniki porównano z dostępnymi w literaturze wynikami uzyskanymi dla izoformy tego białka obecnej w A.thaliana, co pozwoliło na dostrzeżenie pewnych różnic w funkcjonowaniu różnych izoform oksydoreduktazy protochlorofilidu.
    Clonning, production and initial characterization of light-dependent protochlorophyllide oxidoreductase from pea (Pisum sativum)This thesis is devoted to light-dependent protochlorophyllide oxidoreductase (LPOR) which is the protein catalizing one of the final reactions of chlorophyll biosynthesis. This enzyme is an interesting object of studies, because its activity is regulated by light, what is really rare property of biocatalysts which are known nowadays. Moreover this element of chlorophyll biosynthesis is not widely known. Therefore the following thesis aims to increase the knowledge about LPOR present in pea. The experiments started with the cloning of the gene what allowed its heterological production. Then the protein was purified and its activity investigated. Protochlorophyllide (Pchlide) and NADPH were used for testing the reaction, and in some measuring series, also PG was added. The results were compared to results from literature for the isoform from A. thaliana. Some differences in the functioning of different isoforms of protochlorophyllide oxidoreductase were identified.
    Dostawca treści:
    Repozytorium Uniwersytetu Jagiellońskiego
    Inne
    Tytuł:
    Klonowanie molekularne i biochemiczna charakterystyka oligomerów zależnej od światła oksydoreduktazy protochlorofilidu (LPOR) z pomidora (Solanum lycopersicum)
    Molecular cloning and biochemical characterization of oligomers of light-dependent protochlorophyllide oxidoreductase (LPOR) from tomato (Solanum lycopersicum)
    Autorzy:
    Łuszczyński, Mateusz
    Opis:
    This thesis is devoted to light-dependent protochlorophyllide oxidoreductase (LPOR) from tomato (Solanum lycopersicum). This protein catalyzes one of the final reactions of chlorophyll biosynthesis and protein interaction with lipids elicits its oligomerization. What results in building supramolecular complexes, regularly structured, which are called prolamellar bodies (PLB). This enzyme has rare trait between all known enzymes – its activity is regulated by light. An aim of this thesis is to increase the knowledge about isoforms of LPOR from tomato. Tested plant was chosen because of its importance in global cultivation. And moreover because of its kinship with other important cultivated plants. Moreover, one isoform from tomato has a unique difference in its sequence. Experiments began with genes cloning and optimization of proteins expression in bacterial system. Next part was proteins purification, which gave properly concentrated proteins for tests of enzymatical catalysis. In those tests substrates (NADPH and protochlorophyllide) of an enzyme were used. Additionally in some measurement series lipids were added, because of their importance in oligomerization of a protein. Also, interaction between isoforms and reaction products was investigated, to discover its impact on built macrostructures. Achieved results allowed to find differences between tomato isoforms of LPOR. And moreover, identify conditions, in which enzyme complexed with substrates or products can oligomerize. These oligomers were viewed under transmission electron microscope. Simultaneously LPOR activity was investigated in vivo, using analogical methods, as for recombinant proteins. What made it possible to compare course of reaction in vivo and in vitro. Results of this thesis will increase knowledge about different isoforms of LPOR and understand its role in PLB formation.
    Ta praca dyplomowa poświęcona jest zależnej od światła oksydoreduktazie protochlorofilidu (LPOR), występującej w pomidorze (Solanum lycopersicum). Białko to katalizuje przedostatnią reakcję biosyntezy chlorofilu, a oddziałując z lipidami tworzy oligomeryczne kompleksy o regularnej strukturze, nazywane ciałami prolamellarnymi (PLB). Enzym ten charakteryzuje się wyjątkowo rzadką cechą wśród znanych biokatalizatorów, jaką jest regulowanie jego aktywności przez światło. Badania przeprowadzone w ramach tej pracy mają na celu poszerzenie wiedzy na temat izoform enzymu występujących w pomidorze. Wybór rośliny, z której białka badano, kierowany był jej istotnością w światowych uprawach, pokrewieństwem z innymi roślinami uprawnymi oraz unikalną mutacją występującą w jednej z izoform. Przeprowadzone eksperymenty rozpoczęto od sklonowania badanych białek oraz optymalizacji ich ekspresji w systemie bakteryjnym. Kolejnym etapem było oczyszczanie, które pozwoliło na uzyskanie preparatu do badania aktywności enzymatycznej katalizowanej reakcji. W badaniu katalizy wykorzystano substraty enzymu jakimi były: protochlorofilid i NADPH. Dodatkowo, w wybranych seriach pomiarowych dodawano mieszaninę lipidów, które pełnią istotną rolę w regulacji oligomeryzacji. Badano również oddziaływanie izoform z produktami reakcji oraz wpływ tych związków na tworzone przez białko makrostruktury. Uzyskane wyniki pozwoliły określić różnice we właściwościach izoform, obecnych w pomidorze, a także zidentyfikować warunki, w których enzym tworzy oligomery z substratami i produktami reakcji, które obserwowano przy użyciu transmisyjnego mikroskopu elektronowego.Jednocześnie aktywność LPOR przebadano in vivo analogicznymi metodami jak białka rekombinantowe, co pozwoliło porównać przebieg reakcji w warunkach in vivo i in vitro. Wyniki uzyskane w tych badaniach przyczynią się do poszerzenia wiedzy na temat odmiennych izoform LPOR oraz lepszego zrozumienia udziału LPOR w powstawanie PLB.
    Dostawca treści:
    Repozytorium Uniwersytetu Jagiellońskiego
    Inne
      Wyświetlanie 1-6 z 6

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies