Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Pedagogiczna Biblioteka Wojewódzka im. Komisji Edukacji Narodowej w Lublinie Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaPedagogiczna Biblioteka Wojewódzka im. Komisji Edukacji Narodowej w Lublinie
Zmień bibliotekę

Wyszukujesz frazę "beta-lactoglobulin" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Dostawca treści
Wyrównaj
Wyświetlanie 1-10 z 18
Tytuł:
SSCP polymorphism within 5 region of bovine lactoglobulin [LGB] gene
Autorzy:
Kaminski, S
Zabolewicz, T.
Tematy:
lactoglobulin gene
polymorphism
SSCP method
cattle
gene transcription
electrophoresis
hormonal receptor
mutation
beta-lactoglobulin
milk
Pokaż więcej
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Czytelnia Czasopism PAN
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2044462.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
Opis:
In the paper the detection of the SSCP polymorphism within the 5’ fragment of bovine beta-lactoglobulin (LGB) gene is described. The 5’ fragment of LGB gene (209 bp) was PCR-amplified and then subjected to electrophoresis allowing the detection of SSCP polymorphism. Among 124 animals (50 cows and 74 bulls) six SSCP patterns were identified and named Rl, R2, R3, R4, R5 and R6, which occured with the frequency of 0.32, 0.51, 0.09, 0.06, 0.01 and 0.01, respectively. The PCR-SSCP method is simple, fast, and relatively inexpensive. The SSCP polymorphism reported in the paper may be useful in looking for the associations between different SSCP patterns and LGB gene expression and milk properties.
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Lipase activity of bovine beta-lactoglobulin - preliminary characteristic
Wstępna charakterystyka aktywności lipazowej wołowej beta-laktoglobuliny
Autorzy:
Stelmaszczyk, Karolina
Opis:
Beta-lactoglobulin is a protein of lipocalin family, found in bovine milk. This work investigates it’s lipase activity. Para-nitrophenol derivatives of fatty acids of different aliphatic chain lengths were used. By measuring absorbance of the product– para-nitrophenol – measurement of the rate of the reaction was possible. It was proven that the rate is dependent on the length of the aliphatic chain, temperature and pH. Reaction occurs within the BLG’s binding pocket, where the substrates are located at different depth. The reaction is irreversible. The reaction is not catalysed by the activity of lipase triad, since it’s aminoacids are not present inside the binding pocket. Quaternary structure of the protein is not affected by the binding of the substrate.
Beta-laktoglobulina jest białkiem mleka krowiego z rodziny lipokalin. W pracy zbadano jej właściwości lipazowe, wykorzystując para-nitrofenolowe pochodne kwasów tłuszczowych o różnej długości łańcucha alifatycznego. Na podstawie absorbancji barwnego produktu – para-nitrofenolu - możliwe było monitorowanie szybkości tej reakcji. Dowiedzono, że zależna jest ona od długości łańcucha alifatycznego, temperatury oraz pH. Reakcja zachodzi w obrębie kieszeni wiążącej BLG, gdzie substraty wiązane są na różnej głębokości w zależności od długości łańcucha alifatycznego, i jest reakcją nieodwracalną. Reakcja nie jest katalizowana z udziałem triady katalitycznej lipaz, gdyż jej aminokwasy nie są obecne w kieszeni wiążącej. Nie obserwuje się zmian w strukturze trzeciorzędowej BLG pod wpływem wiązania substratu.
Dostawca treści:
Repozytorium Uniwersytetu Jagiellońskiego
Inne
Tytuł:
Badania strukturalne oddziaływań beta-laktoglobuliny z lekami miejscowo znieczulającymi
Structural Investigations of Bovine β-Lactoglobulin Interactions with Local Anesthetic Drugs
Autorzy:
Ye, Xinxia
Opis:
Bovine beta-lactoglobulin (beta-Lg) is the major component in milk whey protein. It belongs to the lipocalin superfamily with a typical beta-barrel structure encompassing a hydrophobic cavity as ligand binding site for small hydrophobic molecules. An initial crystallographic study on the interaction of beta-lactoglobulin with drugs was performed. Lidocaine and tetracaine, two local anesthetic drugs of different bulk, rigidity and hydrophobicity were taken as model ligands. The crystal structures of the beta-Lg-ligand complexes in trigonal form at pH 7.5 were determined. Electron density map showed that lidocaine did not bind with beta-lactoglobulin at experimental condition. The low affinity was presumed to be caused by the steric hindrance of residue Phe105. Tetracaine binds inside the beta-barrel of beta-lactoglobulin in a manner similar to that of fatty acid. Tetracaine is bound mainly via van der Waals interactions with the hydrophobic side chains inside the beta-barrel. No secondary binding site was discovered. The refined structure of beta-lactoglobulin A variant (R=0.2160, Rfree=0.2790 at 1.9Å resolution) revealed two conformations of tetracaine whereas the refined structure of beta-lactoglobulin B variant (R=0.2306, Rfree= 0.2909 at 1.9Å resolution) showed only one conformation of tetracaine forming one hydrogen bond with a water molecule.The study provides information for the future engineering of beta-lactoglobulin towards a higher affinity with compounds that have structures similar to lidocaine and tetracaine.
Wołowa beta-laktoglobulina (beta-Lg) jest białkiem serwatkowej frakcji mleka, należącym do rodziny lipokalin. Podstawowym elementem strukturalnym białka jest beta-baryłka, będąca także głównym miejscem wiązania hydrofobowych ligandów. Celem pracy było wyznaczenie struktur krystalicznych i identyfikacja oddziaływań między beta-Lg a lidokainą i tetrakainą, lekami o miejscowym dzianiu znieczulającym. Otrzymano trygonalne kryształy (pH 7.5) oraz wyznaczono struktury beta-Lg ko-krystalizowanej z lidokainą i tetrakainą. Otrzymane mapy gęstości elektronowej ujawniły, że lidokaina nie wiąże się do beta-Lg w zastosowanych warunkach, co prawdopodobnie spowodowane jest zawadą sterczyną wywołaną przez Phe105.Tetrakaina wiąże do beta-Lg w beta-baryłce, w sposób podobny do kwasów tłuszczowych, nie znaleziono innego miejsca wiązania tego liganda. Tetrakaina oddziałuje z hydrofobowymi resztami przy pomocy oddziaływań van der Waalsa. W strukturze kompleksu izofomy A (R=0.2160, Rfree=0.2790, 1.9 Å) zaobserwowano występowanie dwóch konformacji liganda, natomiast w miejscu wiążącym izoformy B (R=0.2306, Rfree=0.2909, 1.9 Å) znaleziono tylko jedną konformację tetrakainy, tworzącej dodatkowo wiązanie wodorowe z cząsteczką wody. Na podstawie przeprowadzonej analizy struktur zaproponowano mutacje, które zwiększą powinowactwo beta-Lg do leków o strukturze podobnej do tetrakainy i lidokainy.
Dostawca treści:
Repozytorium Uniwersytetu Jagiellońskiego
Inne
Wyświetlanie 1-10 z 18

Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies