Temat: dephosphorylation - Prolib Integro

Skocz do pozycji: 1.

Tytuł:: Short-term regulation of the mammalian pyruvate dehydrogenase complex
Autorzy:: Strumiło, Sławomir
Tematy:: pyruvate dehydrogenase complex
thiamine diphosphate
phosphorylation
dephosphorylation
regulation
allosteric effect; Pokaż więcej
Wydawca:: Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/1041314.pdf Link otwiera się w nowym oknie
Opis:: In this minireview the main mechanism of control of mammalian pyruvate dehydrogenase complex (PDHC) activity by phosphorylation-dephosphorylation is presented in the first place. The information recently obtained in several laboratories includes new data about isoforms of the PDH converting enzymes (kinase and phosphatase) and their action in view of short-term regulation of PDHC. Moreover, interesting influence of exogenous thiamine diphosphate (TDP) and some divalent cations, especially Mn2+, on the kinetic parameters of PDHC saturated with endogenous tightly bound TDP, is discussed. This influence causes a shortening of the lag-phase of the catalyzed reaction and a strong decrease of the Km value of PDHC mainly for pyruvate. There are weighty arguments that the effects have an allosteric nature. Thus, besides reversible phosphorylation, also direct manifold increase of mammalian PDHC affinity for the substrate by cofactors seems an important aspect of its regulation.
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

na półce

Skocz do pozycji: 2.

Tytuł:: Defosforylacja roślinnych kinaz zaangażowanych w cykl komórkowy a ich stabilność i własności biochemiczne na przykładzie białka CDKF;1 z Arabidopsis thaliana
Dephosphorylation of plant kinases involved in the cell cycle and their stability and biochemical properties on the example of CDKF;1 protein from Arabidopsis thaliana
Autorzy:: Orel, Yevhenii
Opis:: Aktywacja podziału komórek i przejścia między różnymi fazami cyklu komórkowego są kontrolowane przez rodzinę zależnych od cyklin kinaz białkowych Ser/Thr (CDK). U roślin zidentyfikowano 7 różnych typów CDK (A-G), spośród których wyróżniano 2 typy CDK -CDKD oraz CDKF, które należą do kinaz aktywujących inne CDK (CAK). Do klasy CDKF należy tylko jedna kinaza białkowa zależa od cyklin – CDKF;1. Uczestniczy ona w regulacji podziału komórek u Arabidopsis thaliana i wpływa na kontrolę procesu transkrypcji i rozwój postembrionalny roślin. Celem pracy jest analiza wpływu defosforylacji białka CDKF;1 na wydajność jego produkcji w bakteryjnym systemie ekspresyjnym oraz oczyszczania przy użyciu chromatografii powinowactwa. W celu nadprodukcji białka użyto plazmid z wklonowaną skróconą sekwencją genu białka CDKF;1 oraz komórki kompetentne E.coli NiСo21 i E.coli NiСo 21 z indukowaną ekspresją fosfatazy λ. Następnie białko CDKF;1 izolowano i oczyszczano za pomocą chromatografii powinowactwa IMAC. Otrzymane frakcje po elucji analizowano metodą SDS-PAGE, a wydajność procesu oczyszczania oceniano na podstawie pomiaru stężenia białka.
The activation of cell division and transitions between the different phases of the cell cycle are controlled by the family of cyclin-dependent Ser / Thr protein kinases (CDKs). In plants have been identified 7 different types of CDK (A-G). Of which two types of CDKs, CDKD and CDKF, which belong to the kinases activating other CDKs (CAKs), were distinguished. Only one cyclin dependent protein kinase belongs to the CDKF class - CDKF; 1. This protein kinase is involved in the regulation of cell division in Arabidopsis thaliana and influences the control of the transcription process and post-embryonic development of plants. The purpose of this experiment is analyze the effect of CDKF;1 protein dephosphorylation on the efficiency of its production in a bacterial expression system and purification using affinity chromatography. For this purpose was used a plasmid with a truncated CDKF;1 protein construct, were transformed the competent cells of E.coli NiСo21 and E.coli NiСo 21 with induced expression of λ phosphatase with the plasmid and was induced overexpression. Then the CDKF;1 protein was isolated and purified by EMIC affinity chromatography. The obtained elution fractions were analyzed by SDS-PAGE. After confirming the content of CDKF;1 protein in the isolated fractions, after the analysis of electrophoretic images, using the Bradford method performed measurement protein concentration.
Dostawca treści:: Repozytorium Uniwersytetu Jagiellońskiego

Inne

na półce

Skocz do pozycji: 3.

Tytuł:: Wpływ wybranych preparatów pektynaz i fosfataz na degradacje fitynianów paszy trawionej metodą in vitro
The effect of selected pectinase and phosphatase preparations on the phytate degradation in feeds digested using an in vitro procedure
Autorzy:: Wikiera, A
Tematy:: pasze przemyslowe
zywienie zwierzat
defosforylacja
fityniany
preparaty pektynolityczne
fosfatazy
fosfataza kwasna
degradacja fitynianow
fitaza
pektynaza
trawienie
substancje antyzywieniowe
industrial feed
animal feeding
dephosphorylation
phytate
pectinolytic preparation
phosphatase
acid phosphatase
phytate degradation
phytase
pectinase
digestion
antinutritional substance; Pokaż więcej
Wydawca:: Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/826041.pdf Link otwiera się w nowym oknie
Opis:: Badano wpływ siedmiu handlowych preparatów pektynolitycznych na proces uwalniania endogennego fosforu z mieszanki pszenno-sojowej dla kurcząt brojlerów. Analizy prowadzono z wykorzystaniem metody in vitro, symulującej warunki panujące w poszczególnych odcinkach przewodu pokarmowego ptaków. W obecności pektynaz stwierdzono istotny statystycznie wzrost ilości fosforu uwalnianego z paszy, korelujący z ogólną aktywnością pektynolityczną badanych preparatów, oznaczaną wiskozymetrycznie. Współczynnik determinacji, modelu liniowego, opisującego tę zależność, wynosił 58,62%. Analiza efektów współdziałania preparatów pektynolitycznych z wprowadzanym jednocześnie do paszy preparatem fitazy A ujawniła dodatni wpływ pektynaz na efektywność akcji katalitycznej wysycającej dawki fitazy. Zdolność pektynaz do intensyfikacji procesu defosforylacji fitynianów, wywołanego obecnością egzogennej fitazy, korelowała z towarzyszącą pektynazom aktywnością fosfatazy kwaśnej (R2 = 93%). Intensyfikujący wpływ preparatów pektynolitycznych na proces defosforylacji fitynianów utrzymywał się nawet wtedy, gdy do paszy wraz z fitazą dodano wysycającą dawkę fosfatazy kwaśnej, ale wówczas był on skorelowany ujemnie (R = - 0,949) z aktywnością pektynoesterazową badanych preparatów. Ujemną zależność pomiędzy aktywnością pektynoesterazy i ilością fosforu uwalnianego z paszy przy wysycających dawkach fitazy i fosfatazy kwaśnej najlepiej opisywał model funkcji y = 3,831 + 0,059x-1. Prawdopodobnie wysoka aktywność pektynoesterazy w preparatach pektynolitycznych była przyczyną eliminacji jonów Ca2+ ze środowiska reakcji i tworzenia pektynianów selektywnie obniżających efektywność działania enzymów fosfolitycznych.
There were studied effects of seven commercial pectinase preparations on the phosphorus release from a wheat-soybean mix feed for broilers. The analyses were carried out using an in vitro method that simulated the digestion process and conditions in individual parts of the bird's gastrointestinal tract. In the presence of pectinases, there was a statistically significant increase in the amounts of phosphorus released from the feed that correlated well with the viscosimetrically determined overall pectinolytic activity. The determination coefficient of a linear model describing that relationship was 58.62%. The effect analysis of cooperation between the pectinolytic preparations and an 'A' phytase, which was simultaneously added to the feed, stated a favourable impact of pectinases on the efficiency of catalytic action of saturating dosages of phytase added. The ability of pectinases to enhance phytate dephosphorylation by exogenous phytase was correlated with the acid phosphatase activity (R2 = 93%) accompanying the pectinases. The enhancing effect of pectinolytic preparations on the phytate dephosphorylation was stated even in the presence of a saturating level of phytase and acid phosphatase, however, under such conditions, this effect was negatively correlated (R = - 0,949) with the pectin esterase activity of the preparations investigated. A model of the function y = 3,831+ 0,059/x was the best to describe such a negative relationship between the pectin esterase activity and the amount of phosphorus being released from a feed with the phytase and acid phosphatase dosages at a saturating level. It was quite probable that the high pectin esterase activity in pectinase preparations caused the elimination of Ca2+ ions from the reaction environment and stimulated the formation of pectates. The latter ones selectively decreased the efficiency of the phosphorolytic enzymes.
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

na półce

Informacja

Wyszukujesz frazę "dephosphorylation" wg kryterium: Temat