Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Pedagogiczna Biblioteka Wojewódzka im. Komisji Edukacji Narodowej w Lublinie Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaPedagogiczna Biblioteka Wojewódzka im. Komisji Edukacji Narodowej w Lublinie
Zmień bibliotekę

Wyszukujesz frazę "lectin" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Wyrównaj
Wyświetlanie 1-10 z 25
Tytuł:
Novel galactonic acid-binding hexameric lectin from Hibiscus mutabilis seeds with antiproliferative and potent HIV-1 reverse transcriptase inhibitory activities
Autorzy:
Lam, Sze
Ng, Tzi
Tematy:
Hibiscus mutabilis
hexameric lectin
galactonic acid
Pokaż więcej
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1040480.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
Opis:
A hexameric 150-kDa lectin was isolated from dried Hibiscus mutabilis seeds using a chromatographic protocol that involved ion exchange chromatography on SP-Sepharose, and gel filtration on Superdex 75 and Superdex 200. The lectin was not adsorbed on SP-Sepharose and was eluted from the Superdex 75 column in the void volume. It was eluted in the first peak from Superdex 200. It was strongly adsorbed on DEAE-cellulose and Q-Sepharose and could not be easily desorbed. The hemagglutinating activity of the lectin, which was stable at pH 4-7 and up to 50°C, could be inhibited by 25 mM galactonic acid. This is the first report of a galactonic acid-binding lectin. It potently inhibited HIV-1 reverse transcriptase with an IC50 of 0.2 µM. It exhibited weak antiproliferative activity towards both hepatoma HepG2 cells (40% inhibition) and breast cancer MCF-7 cells (50% inhibition) at 100 µM concentration of the lectin. It did not inhibit mycelial growth of a number of fungi tested.
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
A novel lectin with antiproliferative activity from the medicinal mushroom Pholiota adiposa
Autorzy:
Zhang, G.
Sun, J.
Wang, H.
Ng, T.
Tematy:
Pholiota adiposa
lectin
mushroom
purification
antiproliferative
Pokaż więcej
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1040531.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
Opis:
Little was known about biological activities of compounds from the medicinal mushroom of the genus Pholiota. A lectin from the Pholiota adiposa has now been isolated and its properties tested. The isolation procedure included ion exchange chromatography on DEAE-cellulose and CM-cellulose, and fast protein liquid chromatography-gel filtration (FPLC) on Superdex 75. The lectin was composed of two identical subunits, each with a molecular mass of 16 kDa. Its N-terminal amino-acid sequence showed little similarity to sequences of other Agaricales lectins. The hemagglutinating activity of the lectin was stable at temperatures up to 50°C, and in NaOH and HCl solutions with concentrations less than 25 mM. It was inhibited by inulin (12.5-200 mM), but enhanced by Cu2+ (6.25-25 mM), Fe2+ (12.5-25 mM), and Al3+ (6.25-25 mM) ions. The lectin showed antiproliferative activity toward hepatoma Hep G2 cells and breast cancer MCF7 cells with an IC50 of 2.1 µM and approximately 3.2 µM, respectively. It exhibited HIV-1 reverse transcriptase inhibitory activity with an IC50 of 1.9 µM. When compared with P. aurivella lectin, the only Pholiota lectin published to date, P. adiposa lectin differs in chromatographic behavior, molecular mass, N-terminal sequence, and effect of cations on hemagglutinating activity. In the case of the lectin from P. aurivella, its antifungal, antiproliferative, and HIV-1 reverse transcriptase inhibitory activities have not been determined.
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Structural studies of algal lectins with anti-HIV activity
Autorzy:
Ziółkowska, Natasza
Wlodawer, Alexander
Tematy:
topical antivirals
protein structure
HIV
lectin
AIDS
Pokaż więcej
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1041149.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
Opis:
A number of antiviral lectins, small proteins that bind carbohydrates found on viral envelopes, are currently in pre-clinical trials as potential drugs for prevention of transmission of human immunodeficiency virus (HIV) and other enveloped viruses, such as the Ebola virus and the coronavirus responsible for severe acute respiratory syndrome (SARS). Lectins of algal origin whose antiviral properties make them candidate agents for prevention of viral transmission through topical applications include cyanovirin-N, Microcystis viridis lectin, scytovirin, and griffithsin. Although all these proteins exhibit significant antiviral activity, their structures are unrelated and their mode of binding of carbohydrates differs significantly. This review summarizes the current state of knowledge of the structures of algal lectins, their mode of binding of carbohydrates, and their potential medical applications.
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Antimicrobial activities and phylogenetic study of Erythrina senegalensis DC (Fabaceae) seed lectin
Autorzy:
Enoma, Samuel
Adewole, Taiwo S.
Agunbiade, Titilayo O.
Kuku, Adenike
Tematy:
antimicrobial
Erythrina senegalensis
lectin
phylogenetic analysis
polymerase chain reaction
Pokaż więcej
Wydawca:
Polska Akademia Nauk. Czasopisma i Monografie PAN
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/16672367.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
Opis:
Erythrina senegalensis (Fabaceae) have been traditionally used in the treatment of microbial ailments, and the specific agent mediating its efficacy has been investigated in several studies. In this study, the antimicrobial activity of purified E. senegalensis lectin (ESL) was analyzed. The phylogenetic relationship of the gene encoding lectin with other legume lectins was also established to investigate their evolutionary relationship via comparative genomics. Antimicrobial activity of ESL against selected pathogenic bacteria and fungi isolates was evaluated by the agar well diffusion method, using fluconazole (1 mg/ml) and streptomycin (1 mg/ml) as positive controls for fungi and bacteria sensitivity, respectively. Potent antimicrobial activity of ESL against Erwinia carotovora, Pseudomonas aeruginosa, Klebsiella pneumonia, Staphylococcus aureus, Aspergillus niger, Penicillium camemberti, and Scopulariopsis brevicaulis was observed, with inhibition zones ranging from 18 to 24 mm. Minimum inhibitory concentrations of ESL ranged between 50 and 400 μg/ml. Primer-directed polymerase chain reaction of E. senegalensis genomic DNA detected a 465-bp lectin gene with an open reading frame encoding a 134-amino acid polypeptide. The obtained nucleotide sequence of the ESL gene shared high sequence homology: 100, 100, and 98.18% with Erythrina crista-galli, Erythrina corallodendron, and Erythrina variegata lectin genes, respectively, suggesting that the divergence of Erythrina lectins might follow species evolution. This study concluded that ESL could be used to develop lectin-based antimicrobials, which could find applications in the agricultural and health sectors.
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Pinellia ternata agglutinin produced in Bombyx mori cells exhibits bioactivity
Autorzy:
Xu, Tao
Wang, Bo
Wang, Liya
Zhang, Yaozhou
Lv, Zhengbing
Tematy:
Pinellia ternata agglutinin
silkworm bioreactor
plant lectin
Bombyx mori cells
Pokaż więcej
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1039738.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
Opis:
Pinellia ternata agglutinin (PTA) is highly homologous to many other monocot mannose-binding lectins which reportedly possess antitumor activities. Its production in silkworm cells has great application potential because the baculovirus expression system can produce post-translationally modified proteins at low cost. In the current study, the pta gene was cloned and expressed in silkworm cells, and the expressed protein was analyzed using a hemagglutination assay. A preliminary in vitro study on its anti-proliferative activity was performed. The results show that the recombinant PTA with an apparent molecular mass of 29 kDa can hemagglutinate rabbit erythrocytes and this activity can be inhibited by D-mannan at a low concentration. In addition, the recombinant hemagglutinin exhibited a dose-dependent anti-proliferative activity on hepatoma cells. The results of the current study suggest that PTA and other important bioactive proteins could be produced by silkworm bioreactor for biomedicine research and application.
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Production and characterization of lectin domain of complement receptor type 3.
Produkcja i charakteryzacja domeny lektynowej receptora dopełniacza typu 3.
Autorzy:
Bazak, Jerzy
Opis:
Complement receptor type 3 (CR3 or CD11b/CD18 or MAC-1) binds complement iC3b and stimulates the phagocytosis of iC3b opsonised pathogens and tumor cells. CR3 is a member of the β2 family of integrins and is expressed on the surface of neutrophils, macrophages and mature or activated NK cells. Polysaccharides, especially β3 glucans from yeasts, fungi or plants, bind to the receptor and induce a conformational change, which activates the receptor by exposing the iC3b binding region. The glucans bind to the receptor via its lectin domain, which is still poorly characterized. At present, its exact location in the CR3 extracellular domain as well as its carbohydrate binding specificity, have not yet been determined with precision. To study in more detail the interaction between the lectin domain of the receptor and β-glucans, we attempted to produce as recombinant proteins soluble fragments of the extracellular domain which would contain the binding pocket for the β glucans. Only fragments which had been mutated at Cys1160 could be expressed successfully as secreted and soluble proteins. The proteins expressed and purified were characterized by SDS-PAGE and Western blotting. The binding activity towards β-glucans was tested by immobilizing the CR3 domains on magnetic beads and measuring their ability to retain fluorescent zymosan particles in a magnetic field. All three recombinant proteins contain at least part of the glucan binding domain since all three are able to bind zymosan. However, the amounts of the recombinant proteins secreted by HEK293 cells are still rather low and further work is needed to define more precisely the glucan binding domain and to improve the yield of production of an active fragment of CR3. In conclusion, we have succeeded in preparing soluble forms of the CR3 lectin domain and shown that they are able to bind β-glucan particles. This is an important first step in the elucidation of the binding specificities of the CR3 lectin domain, which will be of key importance for the design of more efficient small activators of the complement receptor.
Receptor dla składnika dopełniacza typu 3 (CR3 lub CD11b/CD18 lub MAC-1) wiąże się do iC3b i stymuluje fagocytozę patogenów opłaszczonych iC3b oraz komórek nowotworowych. CR3 należy do rodziny β2-integryn i występuje na powierzchni neutrofili, makrofagów i dojrzałych lub aktywowanych komórek NK. Polisacharydy, zwłaszcza β3 glukany z drożdży, grzybów i roślin, wiążą się z receptorem i wywołują zmiany konformacyjne, które aktywują receptor przez wyeksponowanie regionu wiążącego iC3b. Wiązanie glukanów do receptora przez jego domenę lektynową wciąż jest słabo poznane. Jej lokalizacja w zewnątrzkomórkowej domenie CR3, jak również specyficzność wiązania węglowodanów, nie zostały precyzyjnie określone. Starając się zbadać dokładniej interakcję między domeną lektynową receptora a β-glukanem udało nam się wytworzyć zrekombinowane białka rozpuszczalne w wodzie będące fragmentami domeny zewnątrzkomórkowej, które mogły zawierać kieszeń wiążącą β-glukan. Tylko fragmenty z wprowadzoną mutacją w pozycji Cys1160 mogły być produkowane i wydzielane w formie rozpuszczonej. Wyprodukowane i oczyszczone białko zostało scharakteryzowane przez SDS PAGE oraz Western blot. Test na zdolność do wiązania β-glukanów został przeprowadzony przez unieruchomienie fragmentów CR3 na kulkach magnetycznych i zbadaniu ich zdolności do utrzymania fluorescencyjnie znaczonego zymosanu w polu magnetycznym. Wszystkie trzy badane białka zawierają co najmniej jedną część domeny wiążącej β-glukan ponieważ wszystkie były w stanie wiązać zymosan. Należy podkreślić, że ilość produkowanych zrekombinowanych białek przez komórki HEK293 jest nadal dość niska, a potrzebne są dalsze prace, aby dokładniej scharakteryzować domenę wiążącą β-glukan. W tym celu należy poprawić wydajność produkcji aktywnych fragmentów CR3. Podsumowując, udało nam się wyprodukować rozpuszczalne formy domeny lektynowej CR3 i udowodniliśmy, że są one w stanie wiązać β-glukan. Jest to ważny pierwszy krok w kierunku wyjaśnienia specyfiki wiązania przez domenę lektynową CR3, które będą miały istotne znaczenie przy projektowaniu bardziej skutecznych małych aktywatorów receptora układu dopełniacza.
Dostawca treści:
Repozytorium Uniwersytetu Jagiellońskiego
Inne
Tytuł:
Plasma treatment of PDMS for microcontact printing ($\mu$CP) of lectins decreases silicone transfer and increases the adhesion of bladder cancer cells
Autorzy:
Stokke, Bjørn T.
Kozłowski, Łukasz
Luty, Marcin
Gajos, Katarzyna
Lekka, Małgorzata
Zieliński, Tomasz
Prot, Victorien E.
Øvreeide, Ingrid H.
Zemła, Joanna
Szydlak, Renata
Opis:
The present study investigates silicone transfer occurring during microcontact printing (μCP) of lectins with polydimethylsiloxane (PDMS) stamps and its impact on the adhesion of cells. Static adhesion assays and single-cell force spectroscopy (SCFS) are used to compare adhesion of nonmalignant (HCV29) and cancer (HT1376) bladder cells, respectively, to high-affinity lectin layers (PHA-L and WGA, respectively) prepared by physical adsorption and μCP. The chemical composition of the μCP lectin patterns was monitored by time-of-flight secondary ion mass spectrometry (ToF-SIMS). We show that the amount of transferred silicone in the μCP process depends on the preprocessing of the PDMS stamps. It is revealed that silicone contamination within the patterned lectin layers inhibits the adhesion of bladder cells, and the work of adhesion is lower for μCP lectins than for drop-cast lectins. The binding capacity of microcontact printed lectins was larger when the PDMS stamps were treated with UV ozone plasma as compared to sonication in ethanol and deionized water. ToF-SIMS data show that ozone-based treatment of PDMS stamps used for μCP of lectin reduces the silicone contamination in the imprinting protocol regardless of stamp geometry (flat vs microstructured). The role of other possible contributors, such as the lectin conformation and organization of lectin layers, is also discussed.
Dostawca treści:
Repozytorium Uniwersytetu Jagiellońskiego
Artykuł
Wyświetlanie 1-10 z 25

Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies