Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Pedagogiczna Biblioteka Wojewódzka im. Komisji Edukacji Narodowej w Lublinie Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaPedagogiczna Biblioteka Wojewódzka im. Komisji Edukacji Narodowej w Lublinie
Zmień bibliotekę

Wyszukujesz frazę "polyclonal antibody" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Dostawca treści
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-8 z 8
    Tytuł:
    Preparation of a polyclonal antibody against hypericin synthase and localization of the enzyme in red-pigmented Hypericum perforatum L. plantlets
    Autorzy:
    Qian, Jie
    Wu, Junyu
    Yao, Bingbo
    Lu, Yanhua
    Tematy:
    tissue localization
    polyclonal antibody
    hypericin synthase
    Hypericum perforatum
    hypericin
    Pokaż więcej
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1039673.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
    Opis:
    Hypericum perforatum is well known for its antidepressant and anti-inflammatory activities, for which hypericin and its derivatives are indicated to be the most active compounds. Hypericin synthase (Hyp-1) is the only protein proven to catalyze the synthesis of hypericin. In this study, the full-length cDNA of Hyp-1 was chemically synthesized according to the Hyp-1 sequence in GenBank (accession no. AY148090) and then cloned into the plasmid pET22b. Hyp-1 was expressed in Escherichia coli BL21 (DE3) and purified with a Ni-NTA column. The purified protein was used to immunize New Zealand white rabbits, from which an antiserum was purified by protein G affinity chromatography. The polyclonal antibody against Hyp-1 provides a valuable tool for the study of hypericin biosynthesis in H. perforatum. Expression of Hyp-1 and the cellular distribution of hypericin were analyzed in different organs of red-pigmented H. perforatum plantlets. The black glands were not the only site of hypericin accumulation and the results indicated that hypericin might be synthesized in mesophyll cells or in tissues of the root and/or stem and then transported to the glands. This work provides a foundation for further investigation of the regulatory mechanism of hypericin synthesis during the development of H. perforatum.
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Development of 111In-DTPA-human polyclonal antibody complex for long-term inflammation/infection detection
    Autorzy:
    Jalilian, A.
    Rowshanfarzad, P.
    Shafaii, K.
    Kamali-Dehghan, M.
    Moafian, J.
    Akhlaghi, M.
    Babaii, M.
    Rajabifar, S.
    Mirzaii, M.
    Tematy:
    radiopharmaceuticals
    indium-111
    human polyclonal antibody
    inflammation
    turpentine oil
    Pokaż więcej
    Wydawca:
    Instytut Chemii i Techniki Jądrowej
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/148870.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
    Opis:
    Human polyclonal antibody (HIgG) was successively labeled with 111In-indium chloride after residulation with freshly prepared cyclic DTPA-dianhydride. The best results of the conjugation were obtained by the addition of solid DTPA-dianhydride (0.1 0.3 mg) to 100 mi l of the HIgG solution (0.2 0.4 mg/ml) at pH = 6 in phosphate buffer media at 25°C with continuous stirring for 30 min. Radio-thin-layer chromatography showed an overall radiochemical yield of 96 99% at optimized conditions (specific activity = 300 500 MBq/mg, radiochemical purity >98%). The final isotonic 111In-DTPA-HIgG complex was checked by radio-TLC to ensure the formation of only one species followed by filtration through a 0.22 mi filter. Preliminary long-term in vivo studies in turpentine-oil induced inflammation in rat model was performed to determine late complex distribution of the radioimmunoconjugate. The target/skin and target/ blood ratios were 27 and 51 after 24 h, and 23 and 51 after 110 h, showing a high selectivity of the radiopharmaceutical for inflammatory lesions.
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Otrzymywanie szczurzych poliklonalnych przeciwciał anty-hTNF
    Production of the rat polyclonal anti-hTNF antibody
    Autorzy:
    Pisarek, Aleksandra
    Opis:
    Tumor necrosis factor (TNF) is a pro-inflammatory cytokine-induced bacterial infection. It affects the expression of multiple genes of a pro- or anti-apoptotic character. This experiments present the various stages of procedure in order to obtain the rat polyclonal anti-hTNF antibody. For this purpose, cell cultures was carried out, purified hTNF using affinity chromatography and immunized a rat. Finally, purified 82 µg hTNF, as a result of the experiment. The obtained antigen was used for the rat immunization. The immunization process was successful and the rat was prepared to isolation polyclonal anti-hTNF antibody from serum.
    Czynnik martwicy nowotworów (TNF) jest cytokiną prozapalną indukowaną infekcją bakteryjną. Wpływa na ekspresję wielu genów o charakterze pro- jak i anty-apoptotycznym. W niniejszej pracy przedstawiono poszczególne etapy procedury mającej na celu otrzymanie szczurzych poliklonalnych przeciwciał anty-hTNF. W tym celu prowadzono hodowle komórek produkujących hTNF, oczyszczano białko wykorzystując chromatografię powinowactwa oraz przygotowanym antygenem immunizowano szczura. Wynikiem dwóch procesów oczyszczania było uzyskanie łącznie 82 µg hTNF. Uzyskany antygen użyto do immunizacji szczura. Proces immunizacji przebiegł pomyślnie i szczur został przygotowany do izolacji poliklonalnych przeciwciał anty-hTNF z surowicy.
    Dostawca treści:
    Repozytorium Uniwersytetu Jagiellońskiego
    Inne
    Tytuł:
    Produkcja przeciwciał monoklonalnych specyficznych względem białka iRFP670 z zastosowaniem technologii opartej o komórki hybrydoma
    Production of monoclonal antibodies specific for the protein iRFP670 using technology based on hybridoma cells
    Autorzy:
    Krupa, Szymon
    Opis:
    Białko iRFP670 należy do grupy białek iRFP (białka fluorescencyjne podczerwieni), które powstały na bazie białka RpBphP6 pochodzącego z Rhodopseudomonas palustris na skutek mutacji w rejonie domen PAS i GAF oraz delecji domen efektowej i PHY. Białka iRFP w tym iRFP670 to homodimery które zostały zaprojektowane tak, by specyficznie inkorporować endogenną biliwerdynę IXa z komórek ssaczych. W głównej mierze znajdują zastosowanie w obrazowania in vivo. Celem niniejszej pracy było otrzymanie przeciwciał monoklonalnych specyficznie rozpoznających białko iRFP670 z wykorzystaniem technologii opierającej się o komórki hybrydoma. W wyniku fuzji splenocytów pochodzących z immunizowanej myszy z komórkami szpiczaka uzyskano 10 pozytywnych klonów produkujących specyficzne przeciwciała względem białka iRFP670. Z powodu zakażenia lub utarty zdolności produkcji przeciwciał, utrzymano tylko 1 klon. Klon ten scharakteryzowano, aby finalnie przystąpić do oczyszczania produkowanych przez niego do pożywki przeciwciał specyficznych względem białka iRFP670 przy użyciu złoża POROS™ CaptureSelect™ IgM Affinity Matrix. Uzyskane przeciwciała, dzięki zdolności rozpoznawania liniowego epitopu mogą znaleźć zastosowanie m. in. w rozpoznawaniu zdenaturowanej formy białka.
    The iRFP670 protein belongs to the group of iRFP proteins (infrared fluorescent proteins), which were based on the RpBphP6 protein from Rhodopseudomonas palustris due to mutations in the PAS and GAF domains and deletion of effect and PHY domains. The iRFP proteins including iRFP670 are homodimers that have been designed to specifically incorporate endogenous biliveridine IXa from mammalian cells. They are mainly used in in vivo imaging. The aim of this work was to obtain monoclonal antibodies specifically recognizing the iRFP670 protein using technology based on hybridoma cells. As a result of fusion of splenocytes from immunized mice with myeloma cells, 10 positive clones producing specific antibodies against the protein iRFP670 were obtained. Due to infection or abrogation of antibody production capacity, only one clone was maintained. Maintained clone has been characterized to finally purify its iRFP670-specific antibodies produced by it to the medium using the POROS ™ CaptureSelect ™ IgM Affinity Matrix. Obtained antibodies, thanks to the ability to recognize the linear epitope, can be used in recognizing the denatured form of protein.
    Dostawca treści:
    Repozytorium Uniwersytetu Jagiellońskiego
    Inne
    Tytuł:
    Antibody - Biological warfare agents
    Autorzy:
    Mayrolle, Pierre
    Kuillon, Jean Michel
    Kuéry, Sareleï
    Aulin, Vincent
    Kirondot, Marc
    Tematy:
    Immunoglobulin A (IgA)
    Immunoglobulin G (IgG)
    Polyclonal antibodies (PAb)
    antibody production
    antibody (Ab)
    immunoglobulin M (IgM)
    Pokaż więcej
    Wydawca:
    Przedsiębiorstwo Wydawnictw Naukowych Darwin / Scientific Publishing House DARWIN
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1119235.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
    Opis:
    An antibody (Ab), also known as immunoglobulin (Ig), is a large Y-shape protein consisting of two heavy chains and two light chains (Figure 1) which form a functionally bivalent monomer that is produced by B cells receptor used by the immune system to identify and neutralize foreign objects such as bacteria and viruses. Current widely used rapid detection systems exploit antibodies for recognition, identification and quantification of target analytes [68]. Abs played an important role in the advancement of diagnostic assays, making these indispensable in diagnostic tests that are commonly used routinely in clinics in classical immunological methods such as ELISA, dot blot immunobinding assays, electro-chemiluminescence, flow cytometry and several microscopic techniques like fluorescence, as well as in the construction of numerous immunosensors. Immunoglobulin M (IgM) usually exists as a pentamer in mammals that predominates in primary immune responses to most antigens, and is the most efficient complement fixing immunoglobulin. It comprises approximately 10% of all normal human serum Ig content. IgM is mainly produced by the immune system for protection against numerous viral, bacterial, fungal and parasitic infections.
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-8 z 8

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies