Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Pedagogiczna Biblioteka Wojewódzka im. Komisji Edukacji Narodowej w Lublinie Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaPedagogiczna Biblioteka Wojewódzka im. Komisji Edukacji Narodowej w Lublinie
Zmień bibliotekę

Wyszukujesz frazę "protein alignment" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Dostawca treści
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-9 z 9
    Tytuł:
    Implementation and evaluation of new protocol for comparative modeling of protein structures
    Autorzy:
    Strumillo, M.
    Dawid, A. E.
    Szczasiuk, A.
    Gront, D.
    Tematy:
    protein structure prediction
    comparative modeling
    protein threading
    protein alignment
    BioShell
    Rosetta
    przewidywanie struktury białek
    modelowanie porównawcze
    gwintowania białka
    wyrównanie białka
    Pokaż więcej
    Wydawca:
    Politechnika Gdańska
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1935813.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
    Opis:
    Template-based modeling (termed also Comparative or Homology Modeling) of a protein structure is one of ubiquitous tasks of structural bioinfor matics. The method can deliver model structures important for testing biological hypotheses, virtual docking and drug design. The performance of these methods is evaluated every two years during a Critical Assessment of Protein Structure Prediction (CASP) experiment. In this contribution we present a new automated protocol for template-base d modeling, which combines computational tools recently developed in our laboratory: the dat abase of protein domain structures (BDDB) with one dimensional and three dimensional thread ing applications. The protocol was tested during a CASP11 experiment.
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Correlated mutations in selected protein families
    Autorzy:
    Leluk, J.
    Sobczyk, M.
    Becella, Ł.
    Tematy:
    protein sequence
    multiple alignment
    tertiary structure
    mutational correlation
    genetic semihomology algorithm
    Pokaż więcej
    Wydawca:
    Politechnika Gdańska
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1986920.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
    Opis:
    Four different protein families (two proteinase inhibitor families, myoglobins and lysozymes) were surveyed for correlated mutations with respect to the position distance and their significance in structure stabilization and biological activity. They were chosen for this study in order to verify the currently admitted model of mutational correlation relationship with respect to spatial contact of the residues and contribution in protein biological activity. There was observed high contribution of spatially dispersed residues (which are also not involved in the protein active center) in mutational correlation. Because of the significantly large distance between correlated positions these cases do not correspond explicitly to any mechanism included in current hypotheses. It is suggested that the role of residue spatial contact in structure preservation, intermolecular interaction and active site rescue mechanisms only partially explains the correlation phenomenon.
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Structural role of hydrophobic core in proteins-selected examples
    Autorzy:
    Konieczny, Leszek
    Banach, Mateusz
    Kalinowska, B.
    Roterman-Konieczna, Irena
    Opis:
    This paper discusses the sequence/structure relation. The core question concerns the degree to which similar sequences produce similar structures and vice versa. A mechanism by which similar sequences may result in dissimilar structures is proposed, based on the Fuzzy Oil Drop (FOD) model in which structural similarity is estimated by analyzing the protein’s hydrophobic core. We show that local changes in amino acid sequences, in addition to producing local structural alterations at the substitution site, may also change the shape of the hydrophobic core, significantly affecting the overall tertiary conformation of the protein. Our analysis focuses on four sets of proteins: 1) Pair of designer proteins with specially prepared sequences; 2) Pair of natural proteins modified (mutated) to converge to a point of high-level sequence identity while retaining their respective wild-type tertiary folds; 3) Pair of natural proteins with common ancestry but with differing structures and biological profiles shaped by divergent evolution; and 4) Pair of natural proteins of high structural similarity with no sequence similarity and different biological function.
    Dostawca treści:
    Repozytorium Uniwersytetu Jagiellońskiego
    Artykuł
    Tytuł:
    A method for matching sequences of protein secondary structures
    Autorzy:
    Wieczorek, D.
    Małysiak-Mrozek, B.
    Kozielski, S.
    Mrozek, D.
    Tematy:
    proteiny
    struktura drugorzędowa
    podobieństwa białek
    wyrównanie
    proteins
    secondary structure
    protein similarity
    alignment
    Pokaż więcej
    Wydawca:
    Uniwersytet Śląski. Wydział Informatyki i Nauki o Materiałach. Instytut Informatyki. Zakład Systemów Komputerowych
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/333075.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
    Opis:
    Alignment of specific regions of two biological molecules is a basic method for determination how similar these two molecules are. There are several methods of optimal alignment that were developed through many years. However, they are dedicated for nucleotide sequences of DNA⁄RNA or amino acid sequences of proteins. Since the construction of proteins can also be analyzed at the level of secondary structure (and higher), we need a comparative method, which would allow us to determine the similarity between biological particles at this level and express it through the appropriate similarity measure. For this reason, we have modified an existing Smith–Waterman method towards matching sequences of secondary structures elements (SSEs). In the paper, we present our modification to the method. We also describe how we find several alternative and equally optimal alignment paths on the basis of the characteristics of compared sequences. Presented alignment method is used in the PSS–SQL language, which allows searching a database in order to find proteins having secondary structures similar to the structural pattern specified by a user.
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    An example of template based protein structure modeling by global optimization
    Autorzy:
    Joo, K.
    Joung, I.
    Lee, J.
    Tematy:
    template based modeling
    protein structure modeling
    global optimization
    casp
    homology modeling
    sequence alignment
    fold recognition
    Pokaż więcej
    Wydawca:
    Politechnika Gdańska
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1938628.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
    Opis:
    CASP (Critical Assessment of protein Structure Prediction) is a community-wide experiment for protein structure prediction taking place every two years since 1994. In CASP 11 held in 2014, according to the official CASP 11 assessment, our method named `nns' was ranked as the second best server method based on models ranked as first out of 81 targets. In `nns', we applied the powerful global optimization method of conformational space annealing to three stages of optimization, including multiple sequence-structure alignment, three-dimensional (3D) chain building, and side-chain remodeling. For the fold recognition, a new alignment method called CRF align was used. The good performance of the nns server method is attributed to the successful fold recognition carried out by combined methods including CRF align, and the current modeling formulation incorporating accurate structural aspects collected from multiple templates. In this article, we provide a successful example of `nns' predictions for T0776, for which all details of intermediate modeling data are provided.
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    The effect of selected point mutations in violaxanthin de-epoxidase from Spinacia oleracea L. on the course of reaction and enzyme structure
    Wpływ wybranych mutacji punktowych w deepoksydazie wiolaksantynowej ze Spinacia oleracea L. na przebieg reakcji i strukturę enzymu
    Autorzy:
    Juszczyk, Anna
    Opis:
    Deepoksydaza wiolaksantynowa jest enzymem biorącym udział w cyklu wiolaksantynowym, służącym do ochrony aparatu fotosyntetycznego w warunkach silnego oświetlenia. W niniejszej pracy zbadano wpływ mutacji P74V, S183T, N187D i D190N w deepoksydazie wiolaksantynowej ze szpinaku warzywnego na kinetykę katalizowanej reakcji oraz strukturę białka, konserwatywność podstawionych reszt przeanalizowano bioinformatycznie. Największy wpływ na szybkość reakcji deepoksydacji miały mutacje P74V oraz D190N, które powodowały też kumulację produktu pośredniego. Żadna z badanych mutacji nie zmieniła znacząco wizualizacji struktury enzymu. Naturalną substytucję N187D znaleziono w jednej z deepoksydaz diadinoksantynowych, natomiast zbliżone do P74V lub D190N znaleziono w deepoksydazach wiolaksantynowych różnych organizmów z cyklem wiolaksantynowo–anteraksantynowym. Jest więc możliwe, że cykl ten wyewoluował niezależnie w kilku grupach fotosyntetycznych eukariontów.
    Violaxanthin de epoxidase is an enzyme that participates in violaxanthin cycle, which protects the photosynthetic apparatus in high light conditions. In this study the effect of P74V, S183T, N187D and D190N mutations in spinach (Spinacia oleracea L.) violaxanthin de epoxidase on reaction kinetics and structure of the protein, and the conservation of substituted residues was analyzed bioinformatically. P74V and D190N mutations had the greatest impact on the reaction rate and caused the accumulation of the intermediate product. None of the mutations significantly changed the visualization of the enzyme structure. A natural N187D substitution was found in one of diadinoxanthin de epoxidases, whereas those similar to P74V or D190N were found in violaxanthin de epoxidases from different organisms with the violaxanthin–antheraxanthin cycle. It is then possible that this cycle evolved independently in several groups of photosynthetic eukaryotes.
    Dostawca treści:
    Repozytorium Uniwersytetu Jagiellońskiego
    Inne
    Tytuł:
    Analysis of the substrate binding mode at the quinol oxidation site in Complex III of the respiratory chain
    Analiza sposobu wiązania substratu w miejscu utlenienia chinolu w Kompleksie III łańcucha oddechowego
    Autorzy:
    Mielnicki, Mikołaj
    Opis:
    Kompleks III jest kluczowy do poprawnego działania łańcucha oddechowego, a tym samym stanowi niezbędne ogniwo w procesie oddychania komórkowego, poprzez generowanie siły protonomotorycznej. W jego skład wchodzi kompleks cytochromów bc1, zlokalizowany w wewnętrznej błonie mitochondrialnej. Cykl reakcji cytochromu bc1, który nazywany jest również cyklem Q, sprzęga utlenienie dwóch cząsteczek chinolu, przebiegające z uwolnieniem czterech protonów na dodatnio naładowaną stronę błony, z redukcją jednego chinonu i związanym z nią pobraniem dwóch protonów z ujemnie naładowanej strony błony. [1,2]Ze względu na brak dostępnych struktur krystalograficznych kompleksu cytochromów bc1 ze związanym chinolem (QH2) w miejscu utlenienia (zwanym miejscem Qo), uzyskanie struktury kompleksu Qo-QH2 i przeanalizowanie różnych jego konformerów metodami teoretycznymi wydaje się być dobrym punktem startowym do dalszych badań nad funkcjonowaniem kompleksu III łańcucha oddechowego.W celu otrzymania struktury kompleksu III z substratem (QH2) związanym w miejscu Qo wykorzystano obliczenia kwantowo-mechaniczne jako punkt wyjścia do manualnego dokowania oraz wykorzystano ogólnodostępne metaserwery służące do dokowania, aby móc porównać wyniki „ręcznego” dokowania z wynikami opracowanymi przez specjalistyczne algorytmy. Sporządzono i przeanalizowano również dopasowanie sekwencji aminokwasowych bc1 i b6f w obrębie miejsc utlenienia chinolu (Qo w bc1 i Qp w b6f). Wyniki opracowano, a następnie przeprowadzono analogiczne dokowania dla kompleksu cytochromów b6f, dla którego geometria miejsca utlenienia Qp ze związanym chinolem została wyznaczona doświadczalnie za pomocą kriomikroskopii elektronowej. Następnie wyniki otrzymane dla kompleksu b6f zestawiono z tymi dla kompleksu III mitochondrialnego (bc1) ze względu na spore podobieństwo ich sekwencji i struktur. Otrzymane wyniki pokazują, że dwie różne konformacje cząsteczki chinolu w miejscu aktywnym Qo, uzyskane w obliczeniach kwantowo-mechanicznych są potencjalnie możliwe, natomiast metaserwery dokujące działają z różną skutecznością. Niniejsze badania stanowią obiecujący krok do kolejnych badań nad cyklem Q katalizowanym przez kompleks III w łańcuchu oddechowym.
    Complex III is crucial to the proper functioning of the respiratory chain and thus it constitutes an essential element in the process of cellular respiration by generating chemiosmotic potential. It consists of the cytochrome bc1 complex, located in the inner mitochondrial membrane. The cytochrome bc1 reaction cycle, which is also called the Q cycle covers the oxidation of two quinol molecules coupled with the release of four protons to the positive side of the membrane, and the reduction of one quinone associated with the acquisition of two protons from the negative side of the membrane. [1,2]Due to the lack of available crystallographic structures of the cytochrome bc1 complex with a bound quinol (QH2) at the oxidation site (called the Qo site), obtaining the structure of the Qo-QH2 complex and analysing its various conformers using theoretical methods seems to be a good starting point for further studies of the functioning of complex III of the respiratory chain. In order to obtain the structure of complex III with the substrate (QH2) bound at the Qo site, quantum-mechanical calculations were used as starting point for manual docking, and publicly available metaservers for docking were used to be able to compare the results of manual docking with those developed by specialized algorithms. Protein sequence alignments of bc1 and b6f within the oxidation sites of quinol (Qo site within bc1 and Qp site within b6f) were also prepared and analysed. The results were processed, and then analogous docking was performed to the oxidation site Qp in the cytochrome b6f complex, for which the geometry of the Qp oxidation site with the bound quinol was experimentally determined by the cryo-electron microscopy (cryo-EM). The results obtained for cytochrome b6f were compared with those for mitochondrial complex III (bc1) due to the considerable similarity between their sequences and structures. The obtained results that two different conformations of the quinol molecule at the Qo active site obtained by quantum-mechanical calculations are potentially possible, while docking metaservers operate with different efficiency. The present study is a promising introduction to further research focused on the mechanism of the Q cycle catalysed by the complex III within the respiratory chain.
    Dostawca treści:
    Repozytorium Uniwersytetu Jagiellońskiego
    Inne
      Wyświetlanie 1-9 z 9

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies