Temat: protein comparative modeling

Skocz do pozycji: 1.

Tytuł:: TRACER. A new approach to comparative modeling that combines threading with free-space conformational sampling
Autorzy:: Trojanowski, Sebastian
Rutkowska, Aleksandra
Kolinski, Andrzej
Tematy:: protein comparative modeling
coarse grained protein models
protein threading
Monte Carlo simulations
replica exchange Monte Carlo; Pokaż więcej
Wydawca:: Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/1040439.pdf Link otwiera się w nowym oknie
Opis:: A new approach to comparative modeling of proteins, TRACER, is described and benchmarked against classical modeling procedures. The new method unifies true three-dimensional threading with coarse-grained sampling of query protein conformational space. The initial sequence alignment of a query protein with a template is not required, although a template needs to be somehow identified. The template is used as a multi-featured fuzzy three-dimensional scaffold. The conformational search for the query protein is guided by intrinsic force field of the coarse-grained modeling engine CABS and by compatibility with the template scaffold. During Replica Exchange Monte Carlo simulations the model chain representing the query protein finds the best possible structural alignment with the template chain, that also optimizes the intra-protein interactions as approximated by the knowledge based force field of CABS. The benchmark done for a representative set of query/template pairs of various degrees of sequence similarity showed that the new method allows meaningful comparative modeling also for the region of marginal, or non-existing, sequence similarity. Thus, the new approach significantly extends the applicability of comparative modeling.
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

na półce

Skocz do pozycji: 2.

Tytuł:: Homology modeling of the G protein-coupled receptors
Autorzy:: Mordalski, Stefan
Kościółek, Tomasz
Dostawca treści:: Repozytorium Uniwersytetu Jagiellońskiego

Artykuł

na półce

Skocz do pozycji: 3.

Tytuł:: Protein modeling and structure prediction with a reduced representation.
Autorzy:: Kolinski, Andrzej
Tematy:: Monte Carlo simulations
structure prediction
comparative modeling
lattice proteins
protein folding; Pokaż więcej
Wydawca:: Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/1043267.pdf Link otwiera się w nowym oknie
Opis:: Protein modeling could be done on various levels of structural details, from simplified lattice or continuous representations, through high resolution reduced models, employing the united atom representation, to all-atom models of the molecular mechanics. Here I describe a new high resolution reduced model, its force field and applications in the structural proteomics. The model uses a lattice representation with 800 possible orientations of the virtual alpha carbon-alpha carbon bonds. The sampling scheme of the conformational space employs the Replica Exchange Monte Carlo method. Knowledge-based potentials of the force field include: generic protein-like conformational biases, statistical potentials for the short-range conformational propensities, a model of the main chain hydrogen bonds and context-dependent statistical potentials describing the side group interactions. The model is more accurate than the previously designed lattice models and in many applications it is complementary and competitive in respect to the all-atom techniques. The test applications include: the ab initio structure prediction, multitemplate comparative modeling and structure prediction based on sparse experimental data. Especially, the new approach to comparative modeling could be a valuable tool of the structural proteomics. It is shown that the new approach goes beyond the range of applicability of the traditional methods of the protein comparative modeling.
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

na półce

Skocz do pozycji: 4.

Tytuł:: Implementation and evaluation of new protocol for comparative modeling of protein structures
Autorzy:: Strumillo, M.
Dawid, A. E.
Szczasiuk, A.
Gront, D.
Tematy:: protein structure prediction
comparative modeling
protein threading
protein alignment
BioShell
Rosetta
przewidywanie struktury białek
modelowanie porównawcze
gwintowania białka
wyrównanie białka; Pokaż więcej
Wydawca:: Politechnika Gdańska
Powiązania:: https://bibliotekanauki.pl/articles/1935813.pdf Link otwiera się w nowym oknie
Opis:: Template-based modeling (termed also Comparative or Homology Modeling) of a protein structure is one of ubiquitous tasks of structural bioinfor matics. The method can deliver model structures important for testing biological hypotheses, virtual docking and drug design. The performance of these methods is evaluated every two years during a Critical Assessment of Protein Structure Prediction (CASP) experiment. In this contribution we present a new automated protocol for template-base d modeling, which combines computational tools recently developed in our laboratory: the dat abase of protein domain structures (BDDB) with one dimensional and three dimensional thread ing applications. The protocol was tested during a CASP11 experiment.
Dostawca treści:: Biblioteka Nauki

Artykuł

na półce

Skocz do pozycji: 5.

Tytuł:: Integrated bioinformatics platform for protein analysis. Prediction of protein domain and intrinsic protein disorder
Zintegrowany serwis bioinformatyczny do analizy białek. Przewidywanie domen i miejsc pozbawionych struktury trzeciorzędowej
Autorzy:: Kozłowski, Łukasz Paweł
Opis:: Przewidywanie właściwości białek (np. struktury drugorzędowej, dostępności reszt dla rozpuszczalnika, helis transbłonowych) na podstawie sekwencji jest bardzo ważnym problemem biologii obliczeniowej. Obecnie istnieje wiele programów, jednak specyficzne wymagania instalacyjne, różna forma danych wejściowych i wyjściowych utrudniają znacząco interpretację wyników. Głowna część rozprawy opisuje metaserwer GeneSilico. Serwis ten pozwala na uruchomienie ponad 100 narzędzi bioinformatycznych i prezentuje wyniki w prostej, intuicyjnej formie. Pod kątem algorytmicznym, główny nacisk położono na przewidywanie regionów wewnętrznie nieuporządkowanych oraz domen w białkach. Pierwszy z problemów rozwiązano za pomocą meta-metodologii, według której mając co najmniej dwie metody możliwe jest stworzenie nowej metody łącząc dwie pierwsze. Główną trudnością tutaj jest integracja wyników pierwotnych metod w taki sposób, aby wzmocnić przewidywania prawdziwe obniżając przewidywania fałszywe jednocześnie. W tym celu wykorzystano algorytm genetyczny. Prezentowany program GeneSilico MetaDisorder wykorzystuje 13 innych programów do przewidywania regionów wewnętrznie nieuporządkowanych, 6 programów do rozpoznawania zwoju oraz dwa programy przewidujące strukturę drugorzędową. Program przetestowano w czasie eksperymentów CASP (ang. Critical Assessment of protein Structure Prediction), w roku 2008 i 2010 GeneSilico MetaDisorder został sklasyfikowany jako najlepszy tego typu program pokonując ponad 20 innych programów. Drugi z problemów, tj. przewidywanie domen białkowych, został rozwiązany za pomocą uczenia maszynowego (maszyna wektorów nośnych), które jako cechy wejściowe bierze typ i względne położenie aminokwasu, entropię Shannona, hydrofobowość, przewidywane kontakty między resztami, regiony wewnętrznie nieuporządkowane, strukturę drugorzędową oraz dostępność reszt dla rozpuszczalnika. Dodatkowo, algorytm uwzględnia informacje dotyczące domen w homologicznych białkach. Ostatecznie program ma ponad 81% skuteczność. Ponadto, w celu przetestowania prezentowanych metod na biologicznie istotnym przykładzie przeprowadzono szczegółową analizę ludzkich białek odpowiedzialnych za modyfikację końca 3ʹ mRNA. Wykazała ona m.in., że ponad 51% reszt aminokwasowych klasyfikowanych jest jako wewnętrznie nieuporządkowane (dla porównania średnia dla genomu ludzkiego wynosi 21%) oraz, że 44% reszt przynależy do obszarów domenowych homologicznych do domen w bazie PFAM. Ponadto, zbudowano modele strukturalne wszystkich 60 białek tworzących omawiany kompleks.
Polish Ministry of Science and Higher Education
Prediction of protein features (e.g. secondary structure, solvent accessibility, transmembrane helices) from the sequence alone is a very important problem in computational biology. Currently, many programs are available, but the variability of the input and output format, specific requirements for installation etc., makes difficult to compare their results. The major part of thesis describes GeneSilico Metaserver. It is a web server enabling to run over 100 bioinformatics tools. It presents the results in simple and intuitive format. From the algorithmic point of view, the main effort was put on the predicting intrinsic disorder and domains in proteins. The first problem was solved by meta-methodology approach which states that having at least two programs, it is possible to construct new, better method by integrating primary methods. The main difficulty here is to combine the results from external programs as it elevates positives and decrease negatives. For this purpose, genetic algorithm was used. The method, called GeneSilico MetaDisorder, is using 13 disorder predictors, 6 fold recognition methods and two secondary structure predictors. The method was tested during CASP experiments (in 2008 and 2010 it was classified as the best method in competition with over 20 other programs). The second problem, i.e. prediction of protein domains, was solved by machine learning (support vector machines) which takes into account type and relative location of amino acid, Shannon entropy, and hydrophobicity, prediction of residue contacts, intrinsic disorder, secondary structure and solvent accessibility. Additionally, domain information from the homologous structures was used. The program has over 81% accuracy. Additionally, to test presented methods on real example, the detailed analysis of human pre-mRNA 3'-end processing proteins was done. It showed that over 51% of residues can be predicted as being intrinsically disordered (compared to 21% for the entire human proteome). On the other side, 44% of residues can be assigned to known domains with high confidence. Moreover, comparative protein models were built for all 60 proteins forming the complex.
Dostawca treści:: Repozytorium Centrum Otwartej Nauki

Książka

na półce

Informacja

Wyszukujesz frazę "protein comparative modeling" wg kryterium: Temat