Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Pedagogiczna Biblioteka Wojewódzka im. Komisji Edukacji Narodowej w Lublinie Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaPedagogiczna Biblioteka Wojewódzka im. Komisji Edukacji Narodowej w Lublinie
Zmień bibliotekę

Wyszukujesz frazę "protein dynamics" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Dostawca treści
Wyrównaj
Wyświetlanie 1-10 z 18
Tytuł:
Monte Carlo simulations of protein-like heteropolymers.
Autorzy:
Sikorski, Andrzej
Romiszowski, Piotr
Tematy:
lattice models
protein structure
Monte Carlo method
protein dynamics
protein folding
Pokaż więcej
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1044166.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
Opis:
Properties of a simple model of polypeptide chains were studied by the means of the Monte Carlo method. The chains were built on the (310) hybrid lattice. The residues interacted with long-range potential. There were two kinds of residues: hydrophobic and hydrophilic forming a typical helical pattern -HHPPHPP-. Short range potential was used to prefer helical conformations of the chain. It was found that at low temperatures the model chain formes dense and partially ordered structures (non-unique). The presence of the local potential led to an increase of helicity. The effect of the interplay between the two potentials was studied. After the collapse of the chain further annealing caused rearrangement of helical structures. Dynamic properties of the chain at low temperature depended strongly on the local chain ordering.
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Coarse-grained modeling of protein structure, dynamics and protein-protein interactions
Autorzy:
Koliński, A.
Kmiecik, S.
Jamróz, M.
Błaszczyk, M.
Kouza, M.
Kurciński, M.
Tematy:
coarse-grained modeling
protein folding
protein dynamics
molecular docking
protein docking
Pokaż więcej
Wydawca:
Politechnika Gdańska
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1954428.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
Opis:
Theoretical prediction of protein structures and dynamics is essential for understanding the molecular basis of drug action, metabolic and signaling pathways in living cells, designing new technologies in the life science and material sciences . We developed and validated a novel multiscale methodology for the study of protein folding processes including flexible docking of proteins and peptides. The new modeling technique starts from coarse-grained large-scale simulations, followed by selection of the most plausible final structures and intermediates and, finally, by an all-atom rectification of the obtained structures. Except for the most basic bioinformatics tools, the entire computational methodology is based on the models and algorithms developed in our lab. The coarse-grained simulations are based on a high-resolution lattice representation of protein structures, a knowledge based statistical force field and efficient Monte Carlo dynamics schemes, including Replica Exchange algorithms. This paper focuses on the description of the coarse-grained CABS model and its selected applications.
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
The influence of point mutation on protein structure and dynamics, and the comparison of structure in solution and vacuum
Wpływ mutacji punktowej na strukturę i dynamikę białka oraz porównanie struktury i dynamiki w środowisku wodnym i w próżni
Wpływ mutacji punktowej na strukturę i dynamikę w środowisku wodnym i w próżni
Autorzy:
Oprzeska, Ewa
Opis:
Zarówno obecność mutacji punktowych, jak i stan uwodnienia układu molekularnego, mogą mieć znaczący wpływ na dynamikę i strukturę białek. Przy pomocy metody symulacji dynamiki molekularnej (MD) zbadaliśmy dynamiczne i strukturalne właściwości ludzkiego lizozymu i jego dwóch mutantów: Asp67His (1LYY) i Cys77Ala (1LZ4), oraz antytrypsyny i jej mutanta Z, zawierającego mutację Glu342Lys. Ponieważ obecność wody pozwala odtworzyć środowisko bardziej zbliżone do naturalnego środowiska białek, wyniki uzyskane na podstawie symulacji MD w wodzie mogą być traktowane jako bardziej wiarygodne. Okazały się one też być łatwiejsze do analizy i interpretacji, niż wyniki uzyskane z symulacji w próżni, które często są przypadkowe i powinny być unikane. Analiza wyników symulacji dynamiki molekularnej potwierdziła wpływ mutacji punktowej na dynamikę wewnętrzną oraz strukturę białka. Dla ludzkiego lizozymu, bardziej znaczący okazał się wpływ mutacji Asp67His. Symulacje dynamiki molekularnej przeprowadzone dla dwóch pól siłowych wykazały wpływ pola siłowego na wyniki symulacji, oraz podkreśliły znaczenie odpowiedniego doboru pola siłowego dla jakości i wiarygodności uzyskanych wyników.
A point mutation, together with the state of solvation of the system, can exert an important influence on protein’s dynamics and structure. Using a method of molecular dynamics (MD) simulation, we analyzed the dynamical and structural properties of human lysozyme and its two mutants: Asp67His (1LYY) and Cys77Ala (1LZ4), and of antitrypsin and its Glu342Lys mutant Z. As water allows to recreate the environment more close to the native one for proteins, the results obtained from water simulations are more reliable and turned out to be easier to analyze and interpret than the results from vacuum simulations, which are frequently accidental and should be avoided. The analyses of MD simulation results proved the influence of point mutation on protein’s internal dynamics and structural properties. For human lysozyme, the more pronounced impact was exerted by Asp67His mutation. MD simulations performed in two force fields proved the effect of the force field on simulation results and highlighted the importance of proper force field selection on the quality and reliability of the obtained results.
Dostawca treści:
Repozytorium Uniwersytetu Jagiellońskiego
Inne
Tytuł:
Porównanie czasów życia ogniska naprawczego XRCC1 oraz ogniska PAR w naprawie jednoniciowych pęknięć DNA indukowanych niebieskim światłem widzialnym
Comparison of the lifetime of the XRCC1 repair lesion and the PAR lesion in the repair of single strand breaks in DNA induced by visible blue light
Autorzy:
Pawluś, Weronika
Opis:
Ścieżka naprawy jednoniciowych pęknięć DNA angażuje wiele białek, w tym XRCC1, czy PARP1, którego funkcją jest wprowadzanie potranslacyjnych modyfikacji, jakimi są łańcuchy PAR. Dzięki PARylacji poprzedzającej rekrutację białka naprawczego XRCC1, możliwa jest naprawa uszkodzenia. W niniejszej pracy zbadano czas życia ognisk PAR oraz XRCC1 w żywej komórce. W tym celu indukowano jednoniciowe uszkodzenia DNA światłem lasera oraz rejestrowano obrazy dwuwymiarowe komórek HeLa, które zostały transfekowane plazmidem z XRCC1 oraz wybarwione przeciwciałami anty-PAR. Z analizowanych danych wynika, że czas życia ogniska PAR jest krótszy niż ogniska XRCC1, przy czym oba foci pojawiają się w mniej niż 50 s po uszkodzeniu. Ponadto, te doświadczenia pokazały, że wykorzystana metoda jest skuteczna i umożliwia badanie ścieżki sygnałowej naprawy jednoniciowych pęknięć DNA.
The single-strand break repair pathway involves dozens of factors, including XRCC1 andPARP1, whose function is introduction posttranslational modifications such as PAR chains. Through PARylation preceding recruitment of repair protein XRCC1, it is possible to repair single-strand breaks.In this study, the lifetime of PAR and XRCC1 foci was examined in living cells. Singlestranded breaks in DNA were induced with laser light and two-dimensional images of HeLa cells transfected with the XRCC1 plasmid and stained with anti-PAR antibodies were recorded. The a analysed data show that the lifetime of a PAR focus is shorter than of XRCC1 focuses, with both foci appearing less than 50 s after SSB. Moreover, those experiments have shown that used method is effective and enables the study of the signal pathway of repairing single-stranded DNA breaks.
Dostawca treści:
Repozytorium Uniwersytetu Jagiellońskiego
Inne
Tytuł:
Dynamika składania modyfikowanej syntazy lumazyny
Dynamics of engineered lumazine synthase assembly
Autorzy:
Aleksejczuk, Marta
Opis:
Protein cages are shell-like structures, made up of self-assembling protein subunits. They appear in all lifeforms and viruses. Protein cages serve multiple roles, including as compartments for enzymatic reactions and transporters. They have become a popular subject in biotechnology owing to their potential use as vaccine platforms, drug transporters, bioimaging agents, and nanoreactors. One of the proteins that assemble to cages in nature is lumazine synthase from Aquifex aeolicus. This protein forms an icosahedral cage made up of 12 pentamers. The lumazine synthase has been engineered using circular permutation, yielding a variant called cpAaLS(119). This variant assembles into a variety of structures, including 24-nm wide spherical cages, 28-nm wide spherical cages, and 24-nm wide tubes. Factors responsible for different assemblies remain largely unknown. To identify which factor can affect the cpAaLS(119) assemblies, I tested the effects of pH, ionic strength, and phosphate ions on the assembly of cpAaLS(119) using dynamic light scattering, size-exclusion chromatography, and transmission electron microscopy. Obtained results suggested a strong effect of ionic strength on the assembly, while a relatively small effect of pH and phosphate ions. By changing pH and NaCl concentration, I succeeded in controlling the morphology of cpAaLS(119) assemblies. Following this, cpAaLS(119) was further subjected to site-directed mutagenesis and chemical modification with a fluorescent dye, yielding a variant that assembles into a caterpillar-like structure that was previously unknown. My results obtained in this study provide a practical means for obtaining the desired nanocage/nanotube structures for future application in medicine and catalysis. The establishment of a method to obtain a new caterpillar-like structure will serve to broaden our knowledge of the geometry of cpAaLS(119) assemblies.
Klatki białkowe są pustymi w środku strukturami, złożonymi z samoskładających się podjednostek białkowych. Są one obecne w wszystkich formach życia oraz wirusach. W naturze klatki białkowe spełniają liczne role, między innymi jako kompartmenty reakcji enzymatycznych i transportery. Stały się one popularnym tematem w biotechnologii, dzięki ich potencjalnym zastosowaniom jako platformy dla szczepionek, transportery leków, odczynniki do bioobrazowania, i nanoreaktory. Jednym z białek, które tworzą klatki w naturze jest syntaza lumazyny z gatunku Aquifex aeolicus. Dziki typ tego białka przyjmuje formę ikozaedru złożonego z 12 pentamerów. Syntaza lumazyny została poddana permutacji kołowej, co zaskutkowało wariantem cpAaLS(119). Ten wariant składa się do kilku różnych struktur: sferycznych klatek o szerokości 24 nm, sferycznych klatek o szerokości 28 nm i rurek o szerokości 24 nm. Czynniki odpowiedzialne za powstawanie różnych struktur pozostają jednak nieznane.W moich eksperymentach przetestowałam wpływ pH, siły jonowej, i jonów fosforanu na składanie się cpAaLS(119) używając dynamicznego rozpraszania światła (DLS), sączenia molekularnego (SEC), i transmisyjnej mikroskopii elektronowej (TEM). Uzyskane wyniki wykazały silny wpływ siły jonowej na morfologię klatek, oraz słaby wpływ pH i jonów forsforanowych. Poprzez zmiany pH i stężenia sodku chloru, możliwe jest kontrolowanie morfologii klatek. Następnie cpAaLS(119) zostało poddane ukierunkowanej mutagenezie i chemicznej modyfikacji barwnikiem fluorescencyjnym. Te zmiany doprowadziły do powstania nieznanej wcześniej gąsienicowej struktury.Otrzymane przeze mnie wyniki zapewniają praktyczny sposób uzyskiwania pożadanych nanoklatek/nanorurek, które mogą zostać wykorzystane w medycynie i katalizie. Ustalenie metody uzyskiwania struktury gąsienicowej pozwoli na rozszerzenie wiedzy o geometrii struktur cpAaLS(119).
Dostawca treści:
Repozytorium Uniwersytetu Jagiellońskiego
Inne
Tytuł:
The effect of the Glu342Lys mutation in α1-antitrypsin on its structure, studied by molecular modelling methods.
Autorzy:
Jezierski, Grzegorz
Pasenkiewicz-Gierula, Marta
Tematy:
serpins
protein structure
energy minimisation
molecular dynamics simulation
Pokaż więcej
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1044164.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
Opis:
The structure of native α1-antitrypsin, the most abundant protease inhibitor in human plasma, is characterised primarily by a reactive loop containing the centre of proteinase inhibition, and a β-sheet composed of five strands. Mobility of the reactive loop is confined as a result of electrostatic interactions between side chains of Glu342 and Lys290, both located at the junction of the reactive loop and the β structure. The most common mutation in the protein, resulting in its inactivation, is Glu342→Lys, named the Z mutation. The main goal of this work was to investigate the influence of the Z mutation on the structure of α1-antitrypsin. Commonly used molecular modelling methods have been applied in a comparative study of two protein models: the wild type and the Z mutant. The results indicate that the Z mutation introduces local instabilities in the region of the reactive loop. Moreover, even parts of the protein located far apart from the mutation region are affected. The Z mutation causes a relative change in the total energy of about 3%. Relatively small root mean square differences between the optimised structures of the wild type and the Z mutant, together with detailed analysis of 'conformational searching' process, lead to the hypothesis that the Z mutation principally induces a change in the dynamics of α1-antitrypsin.
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Treatment of disulfide bonds in coarse-grained UNRES force field
Autorzy:
Krupa, P.
Tematy:
molecular dynamics
protein folding
disulfide bonds
coarse-grained force field
Pokaż więcej
Wydawca:
Politechnika Gdańska
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1938623.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
Opis:
Disulfide bonds, despite the advances of the computational methods, are underrepresented in theoretical chemistry and the role of disulfide bonds is of ten diminished in bioinformatical studies. Most of the molecular modeling tools do not allow studying the process of disulfide bond formation and breaking, which is equally important as the sole presence of disulfide bonds in proteins and peptides. The UNRES (UNited RESidue) coarse-grained force field allows treating disulfide bonds in two ways: as static (formed or broken in the simulation) or dynamic (all specified cysteine residues can form and break disulfide bonds during simulation). The comparison between those two approaches of disulfide-bond treatment is presented for protein folding on the example of four small β - and α + β proteins with one, two, three and four disulfide bonds. The results clearly show that proper disulfide bond treatment is important in simulations and significantly enhances the quality of folded structures.
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Theoretical models of catalytic domains of protein phosphatases 1 and 2A with Zn2+ and Mn2+ metal dications and putative bioligands in their catalytic centers.
Autorzy:
Woźniak-Celmer, Edyta
Ołdziej, Stanisław
Ciarkowski, Jerzy
Tematy:
protein phosphatase inhibitors
constrained simulated annealing
protein phosphatase 1A and 2B
molecular dynamics
homology modeling
Pokaż więcej
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1044161.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
Opis:
The oligomeric metalloenzymes protein phosphatases dephosphorylate OH groups of Ser/Thr or Tyr residues of proteins whose actions depend on the phosphorus signal. The catalytic units of Ser/Thr protein phosphatases 1, 2A and 2B (PP1c, PP2Ac and PP2Bc, respectively), which exhibit about 45% sequence similarity, have their active centers practically identical. This feature strongly suggests that the unknown structure of PP2Ac could be successfully homology-modeled from the known structures of PP1c and/or PP2Bc. Initially, a theoretical model of PP1c was built, including a phosphate and a metal dication in its catalytic site. The latter was modeled, together with a structural hydroxyl anion, as a triangular pseudo-molecule (Zno or Mno), composed of two metal cations (double Zn2+ or Mn2+, respectively) and the OH- group. To the free PP1c two inhibitor sequences R29RRRPpTPAMLFR40 of DARPP-32 and R30RRRPpTPATLVLT42 of Inhibitor-1, and two putative substrate sequences LRRApSVA and QRRQRKpRRTI were subsequently docked. In the next step, a free PP2Ac model was built via homology re-modeling of the PP1c template and the same four sequences were docked to it. Thus, together, 20 starting model complexes were built, allowing for combination of the Zno and Mno pseudo-molecules, free enzymes and the peptide ligands docked in the catalytic sites of PP1c and PP2Ac. All models were subsequently subjected to 250-300 ps molecular dynamics using the AMBER 5.0 program. The equilibrated trajectories of the final 50 ps were taken for further analyses. The theoretical models of PP1c complexes, irrespective of the dication type, exhibited increased mobilities in the following residue ranges: 195-200, 273-278, 287-209 for the inhibitor sequences and 21-25, 194-200, 222-227, 261, 299-302 for the substrate sequences. Paradoxically, the analogous PP2Ac models appeared much more stable in similar simulations, since only their "prosegment" residues 6-10 and 14-18 exhibited an increased mobility in the inhibitor complexes while no areas of increased mobility were found in the substrate complexes. Another general observation was that the complexes with Mn dications were more stable than those with Zn dications for both PP1c and PP2Ac units.
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Wyświetlanie 1-10 z 18

Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies