Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Pedagogiczna Biblioteka Wojewódzka im. Komisji Edukacji Narodowej w Lublinie Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaPedagogiczna Biblioteka Wojewódzka im. Komisji Edukacji Narodowej w Lublinie
Zmień bibliotekę

Wyszukujesz frazę "protein localization" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Dostawca treści
Wyrównaj
    Wyświetlanie 1-9 z 9
    Tytuł:
    Comparison of the localization and post-translational modification of Campylobacter coli CjaC and its homolog from Campylobacter jejuni, Cj0734c/HisJ
    Autorzy:
    Wyszyńska, Agnieszka
    Tomczyk, Karolina
    Jagusztyn-Krynicka, Elżbieta
    Tematy:
    glycosylation
    Campylobacter
    protein localization
    Pokaż więcej
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Biochemiczne
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/1041127.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
    Opis:
    Campylobacter is an asaccharolytic microorganism which uses amino acids as a source of carbon and energy. CjaC/HisJ is a ligand-binding protein, a component of the ABC transport system. Campylobacter CjaC/HisJ is post-translationally modified by glycosylation. The number of glycosylation motifs present in the CjaC protein is species-specific. C. coli CjaC has two and C. jejuni one motif (E/DXNYS/T) which serves as a glycan acceptor. Although the two C. coli CjaC motifs have identical amino-acid sequences they are not glycosylated with the same efficiency. The efficacy of CjaC glycosylation in Escherichia coli containing the Campylobacter pgl locus is also rather low compared to that observed in the native host. The CjaC localization is host-dependent. Despite being a lipoprotein, CjaC is recovered in E. coli from the periplasmic space whereas in Campylobacter it is anchored to the inner membrane.
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Chlorofilazy Arabidopsis thaliana.Badanie lokalizacji subkomórkowej białek i regulacji ekspresji genów przez światło
    Arabidopsis thaliana chlorophyllases. Examination of the subcellular localisation of the proteins and the regulation of the gene expression by light
    Autorzy:
    Zgłobicki, Piotr
    Opis:
    Chlorophyllases are important plant enzymes participating in chlorophyll degradation. Recently, researchers questioned not only their participation in chlorophyll decay during senescence, which had previously been treated as certain, but also their presence inchloroplasts.In this work, localization of Arabidopsis thaliana recombinant proteins was examined. The agroinfiltration technique was used on Nicotiana benthamiana to study regulation of chlorophyllase gene promoters by white light. After transformation plants were regenerated in a standard photoperiod for 1 day and then kept in complete darkness or continuous white light for 48 hours. A trial with plants placed in complete darkness right after agroinfiltration has also been performed. The results confirm the regulation of AtCLH2 promoter by light, but no conclusive result for AtCLH1 promoter was obtained. Chloroplast localization of chlorophyllase 2 has been confirmed. Using the floral dip method, transgenic Arabidopsis thaliana lines have been obtained. These lines, carrying genes of fusion proteins chlorophyllase1/2-GFP under control of natural promoters and promoter 35S or GUS gene under control of natural promoters, can serve for further research on chlorophyllase promoter activities and protein localization at various developmental stages.
    Chlorofilazy to ważne enzymy roślinne uczestniczące w degradacji chlorofilu. Na podstawie wyników badań przeprowadzonych w kilku ostatnich latach poddano jednak w wątpliwość ich udział w rozkładzie chlorofilu podczas starzenia, który był dotychczas uznawany za pewnik, a także zakwestionowano ich lokalizację w chloroplastach.W niniejszej pracy zbadano faktyczną lokalizację rekombinowanych białek obu chlorofilaz z Arabidopsis thaliana. Zbadano też regulację aktywności ich promotorów przez światło białe wykorzystując technikę agroinfiltracji Nicotiana benthamiana z użyciem białka reporterowego GUS. Rośliny po transformacji były hodowane w standardowym fotoperiodzie przez 1 dobę, a następnie umieszczane w całkowitej ciemności lub w ciągłym świetle białym na następne 48 godzin. Wykonano również próbę z roślinami umieszczonymi w ciemności natychmiast po transformacji. Potwierdzono silną aktywację promotora AtCLH2 przez światło, jednak nie udało się uzyskać jednoznacznych wyników dla promotora AtCLH1.Potwierdzono również chloroplastową lokalizację chlorofilazy 2. Ponadto, za pomocą metody floral dip uzyskano transgeniczne linie Arabidopsis thaliana zawierające geny kodujące fuzyjne białka chlorofilaza1/2-GFP pod kontrolą promotorów naturalnych oraz silnego promotora 35S, a także gen reporterowy GUS pod kontrolą naturalnych promotorów. Linie te będą wykorzystane do dalszych badań nad aktywnością promotorów chlorofilaz oraz subkomórkowej lokalizacji tych enzymów w różnych stadiach rozwoju roślin.
    Dostawca treści:
    Repozytorium Uniwersytetu Jagiellońskiego
    Inne
    Tytuł:
    The level of BCRP expression in normal tissues in mice with melanoma tumors
    Ocena poziomu ekspresji białka BCRP w prawidłowych tkankach myszy w kontekście choroby nowotworowej
    Autorzy:
    Hojda, Agnieszka
    Opis:
    Celem niniejszej pracy było pokazanie lokalizacji tkankowej białka oporności raka piesi (BCRP), należącego do rodziny transporterów ABC. Przeprowadzono barwienia immunohistochemiczne wybranych narządów pochodzących zarówno od zdrowych myszy DBA/2, jak i obarczonych guzem nowotworowym czerniaka S91 Cloudmana. Sprawdzono również, czy wielkość guza ma wpływ na zmiany poziomu ekspresji BCRP.Wykazano, iż badany transporter ulega ekspresji w nerkach, wątrobie, jelicie cienkim oraz jelicie grubym. W nerkach BCRP był zlokalizowany w komórkach nabłonkowych kanalików nefronów, w wątrobie w hepatocytach, a w jelicie cienkim i grubym w komórkach nabłonkowych kosmków jelitowych. U myszy w wieku 4 miesięcy uzyskane wyniki liczbowe, we wszystkich czterech ocenianych narządach były większe niż u myszy w wieku 2 miesięcy, co może wskazywać na wzrost ekspresji tego białka wraz z wiekiem zwierzęcia. Również obecność dużego guza czerniaka S91 (powyżej 1 cm) miała wpływ na zmianę w całkowitej powierzchni obszarów wybarwienia białka BCRP w każdym z czterech badanych narządów. Wpływ małych guzów S91 był trudny do jednoznacznej interpretacji ze względu na uzyskane małe różnice w porównaniu z myszami kontrolnymi, z czego wynika iż na ekspresję białka BCRP w organizmie ma wpływ wielkość guza nowotworowego lub czas jego rozwoju. Sam guz nowotworowy S91 nie wykazywał ekspresji białka BCRP, podobnie jak serce, śledziona oraz węzły chłonne myszy DBA/2. Przeprowadzono również pilotowe doświadczenia z myszami C57BL, u których rósł guz LLC. Okazało się, że myszy te mają bardzo podobną lokalizację białka BCRP jak myszy DBA/2, jednakże wykazują niższe natężenie reakcji immunohistochemicznej.
    The main aim of the study was to present the localization of breast cancer resistance protein (BCRP), belonging to the ABC transporters family. Immunochistochemical staining of the organs from healthy and S91 Cloudman melanoma bearing DBA/2 mice was performed. It was also tested if the size of the tumor influence the level of BCRP expression. It was deminstrated that analyzed transporter is expressed in kidneys, liver, small intestine and colon. In kidneys BCRP was localized in ephitelilal cells of the nephron tubules, in liver it was localized in hepathocytes and in small intestine and colon it was in epithelial cells of intestinal villi. An age-dependence of BCRP expression was seen, as its level was higher in 4-months old than in 2-months old mice. Large size of the tumor (more than 1 cm in diameter) influenced the level of BCRP expression in kidneys, liver, small and large intestine, whereas for small tumors (up to 0.25cm) no difference with control animals was observed. This suggests that the expression of BCRP is dependent on the size of the tumor or time of its development. There was no expression of BCRP in the S91 melanoma tumor, nor in the heart, spleen, or lymph nodes. A pilot experiments with C57bl mice bearing LLC tumors were also performed. They shown that localization of BCRP is simillar in both strains of the mice, but the level of BCRP expression is lower in C57bl mice with LLC tumors.
    Dostawca treści:
    Repozytorium Uniwersytetu Jagiellońskiego
    Inne
    Tytuł:
    Chromosomal localization of genes encoding small heat shock proteins (HSPB) in cattle and sheep
    Chromosomowa lokalizacja genów kodujących małe białka szoku cieplnego (HSPB) u bydła i owiec
    Autorzy:
    Danielak-Czech, B.
    Kozubska-Sobocińska, A.
    Babicz, M.
    Tematy:
    chromosomal localization
    gene encoding
    small heat shock protein
    cattle
    sheep
    chromosome
    fluorescent in situ hybridization
    cytogenetic mapping
    neurodegenerative disorder
    Pokaż więcej
    Wydawca:
    Uniwersytet Przyrodniczy w Lublinie. Wydawnictwo Uniwersytetu Przyrodniczego w Lublinie
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/2196845.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
    Tytuł:
    Localization of expansin-like protein in apoplast of pea [Pisum sativum L.] root nodules during interaction with Rhizobium leguminosarum bv. viciae 248
    Autorzy:
    Sujkowska, M
    Borucki, W.
    Golinowski, W.
    Tematy:
    nodule
    infection thread
    interaction
    expansin-like protein
    pea
    localization
    Rhizobium leguminosarum bv.viciae
    expansive growth
    symbiosis
    botany
    symbiotic interaction
    apoplast
    Pisum sativum
    root nodule
    Pokaż więcej
    Wydawca:
    Polskie Towarzystwo Botaniczne
    Powiązania:
    https://bibliotekanauki.pl/articles/58810.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
    Opis:
    During nodule development on pea roots, apoplast undergoes changes in activity of plant cell wall proteins such as expansins (EXPs). Because the accumulation of EXP protein has been correlated with the growth of various plant organs, we investigated using Western Blot and immunolocalization studies with antibody against PsEXP1, whether this protein was accumulated in the expanding cells of nodule. Immunoblot results indicated the presence of a 30-kDa band specific for pea root nodules. The EXP proteins content rose during growth of pea root nodules. Expansin(s) protein was localized in nodule apoplast as well as in the infection thread walls. The enhanced amount of expansin-like proteins in meristematic part of nodule, root and shoot was shown. The localization of this protein in the meristematic cell walls can be related to the loosening of plant cell wall before cell enlargement. Both, plant cell enlargement and infection thread growth require activity of expansin(s). Possible involvement of EXPs in the process of pea root nodule development is also discussed.
    Dostawca treści:
    Biblioteka Nauki
    Artykuł
      Wyświetlanie 1-9 z 9

      Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies