Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

English (EN)·Polski (PL)·Yкраїнський (UK)
Przejdź do strony domowej biblioteki Pedagogiczna Biblioteka Wojewódzka im. Komisji Edukacji Narodowej w Lublinie Link otwiera się w nowym oknie Logo biblioteki Prolib Integro - strona głównaPedagogiczna Biblioteka Wojewódzka im. Komisji Edukacji Narodowej w Lublinie
Zmień bibliotekę

Wyszukujesz frazę "proteoliza" wg kryterium: Temat

  Lista filtrów
Dostawca treści
Wyrównaj
Wyświetlanie 1-10 z 27
Tytuł:
Wplyw wysokich cisnien na proces dojrzewania sera typu holenderskiego
Effect of high pressure on the process of holland type cheese ripening
Autorzy:
Reps, A
Wachowska, M
Wisniewska, K
Tematy:
wysokie cisnienia
dojrzewanie serow
ser edamski
serowarstwo
proteoliza
Pokaż więcej
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/828248.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
Opis:
Sery edamskie bezpośrednio po soleniu oraz po 4, 6, 8 tygodniach dojrzewania poddawano działaniu ciśnienia 50 i 100 MPa / 30 min w temp. 18±2°C. Sery ciśnieniowane oraz sery kontrolne analizowano bezpośrednio po soleniu oraz po 4, 6, 8 tygodniach dojrzewania. Wyniki analizy chemicznej tych serów wykazały prawidłowy przebieg procesu dojrzewania. Ciśnieniowanie wpłynęło na przyspieszenie procesu dojrzewania serów, o czym świadczył wzrost zawartości azotu rozpuszczalnego (w środowisku o pH 4,6) i azotu niebiałkowego, w porównaniu z serem kontrolnym. Ciśnienie nie wpłynęło na intensywność zmian zawartości azotu aminokwasowego w serze. W porównaniu z serem kontrolnym, ciśnieniowanie wyrobu (po soleniu) w 50 MPa zwiększało aktywność enzymów proteolitycznych w miarę przedłużania czasu dojrzewania sera, natomiast proces przeprowadzony w 100 MPa wpływał na obniżenie aktywności enzymów proteolitycznych. W ocenie sensorycznej potwierdzono wysoką jakość serów ciśnieniowanych. Odznaczały się one przede wszystkim bardziej elastyczną konsystencją od serów kontrolnych.
Samples of Edam cheese directly after salting and Edam cheese after 4, 6, 8 weeks of ripening were subjected to pressurization at a pressure of 50 MPa and 100 MPa for 30 min at temp 18±2 °C. Both the pressurized and the control cheese samples were analysed directly after salting and after 4, 6, 8 weeks of ripening. Based on a chemical analysis, the ripening process was regular in pressurized and control cheeses. The pressurization had a effect on the acceleration of the cheese ripening process, which was exhibited by a increase in the content of the pH 4.6-soluble and non-protein nitrogen in comparison to the control cheese. The pressurization did not influence the amino acid nitrogen content. In comparison to the control cheese the process of pressurization of cheese at 50 MPa after salting caused an increase in the activity of proteolytic enzymes during the ripening period, while pressurization at 100 MPa decreased the activity of these enzymes. Based on a sensory analysis, the quality of pressurized cheese was highly evaluated. The pressurized cheeses had more flexible consistency than the control cheeses.
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Optymalizacja procesu proteolizy laktoferyny w kierunku otrzymania bioaktywnych peptydów
Optimization of lactoferrin proteolysis to obtain bioactive peptides.
Autorzy:
Poznańska, Anna
Opis:
Poszukiwanie nowych i skutecznych środków przeciwbakteryjnych to jedno z obecnych zadań naukowców, ze względu na rosnące niebezpieczeństwo coraz szybszego nabywania przez bakterie oporności na znane antybiotyki. Laktoferyna oraz wybrane produkty jej proteolizy mogą przyczynić się do rozwiązania opisanego problemu. Właściwości przeciwbakteryjne laktoferyny zostały niejednokrotnie zademonstrowane w literaturze. Początkowo uważano, że ich źródłem jest możliwość wiązania jonów żelaza(III). Dalsze badania wykazały, że za wspomniane właściwości odpowiada również inny mechanizm. Dowodem tego stwierdzenia było odkrycie peptydów, produktów proteolizy laktoferyny o silniejszych właściwościach przeciwbakteryjnych niż białko wyjściowe, które nie zawierały fragmentów odpowiedzialnych za koordynowanie jonów żelaza(III). Opisane peptydy mogą stanowić efektywniejszy środek przeciwbakteryjny od samej laktoferyny. W tej pracy skupiono się na optymalizacji warunków trawienia laktoferyny pepsyną oraz oczyszczaniu otrzymanego hydrolizatu z zastosowaniem techniki FPLC w celu otrzymania bioaktywnych peptydów. Dodatkowo, sprawdzono wpływ wysycenia laktoferyny jonami żelaza na przebieg trawienia.
Owing to growing antibacterial resistance to known antibiotics, exploration of new and effective antibacterial agents is one of the latest challenges for researchers. Lactoferrin and the selected products of its hydrolysis may offer a solution to the problem mentioned above. Antibacterial properties of lactoferrin have been numerously demonstrated in the literature. At first, it was believed that they arise from lactoferrin’s ability to sequester iron ions. However, later, it was shown that another mechanism is possible. It was proved that peptides, products of lactoferrin hydrolysis, without fragments responsible for the coordination of iron ions exhibit stronger antibacterial properties than lactoferrin itself. Therefore, such peptides might form a more effective antibacterial agent. This work focused on optimizing proteolysis of lactoferrin and hydrolyzate separation by FPLC to obtain bioactive peptides. Additionally, the influence of iron saturation of lactoferrin on proteolysis was examined.
Dostawca treści:
Repozytorium Uniwersytetu Jagiellońskiego
Inne
Tytuł:
Teorie dotyczące naturalnych procesów kruszenia mięsa po uboju
Theories concerning natural tenderization processes in post mortem meat
Autorzy:
Florek, M.
Domaradzki, P.
Litwinczuk, Z.
Tematy:
mieso
jakosc miesa
tenderyzacja
uboj
kruchosc miesa
procesy enzymatyczne
proteoliza
apoptoza
Pokaż więcej
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/826823.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
Opis:
Spośród różnych właściwości mięsa wpływających na jego jakość, dla konsumenta najważniejsza jest kruchość. W czasie pośmiertnej konwersji mięśni do mięsa zachodzi złożony proces tenderyzacji. Od dawna mechanizm tenderyzacji mięsa był przedmiotem szczególnego zainteresowania badaczy z tego obszaru wiedzy. Pomimo intensywnych badań istota tych procesów nie została dokładnie poznana. W pracy przedstawiono główne teorie dotyczące mechanizmów tenderyzacji mięsa, zarówno nieenzymatyczne (wapniowa teoria kruszenia mięsa, wpływ ciśnienia osmotycznego), jak i enzymatyczne (procesy z udziałem proteolitycznych enzymów endogennych: kalpain i kalpastatyny, kaspaz, katepsyn, proteasomów, macierzy metaloproteaz). Wymienione enzymy prawdopodobnie uczestniczą w pośmiertnej proteolizie białek mięśniowych. Dokonano ponadto omówienia potencjalnych markerów z różnych szlaków metabolicznych, biorących udział w kształtowaniu kruchości mięsa post mortem.
Of the various meat properties, which impact its quality, tenderness is the most important for the consumer. During the post mortem conversion of muscle to meat, a complex process of meat tenderization occurs. For a long time now, researchers in this field of science have been particularly interested in the mechanism of meat tenderization. Despite intensive studies, the crux of those processes is not thoroughly recognized. In the review paper, main theories are presented, which refer to the mechanisms of meat tenderization, both the non-enzymatic (calcium theory of meat tenderization, effect of osmotic pressure) and the enzymatic theories (processes including proteolytic endogenous enzymes: calpains and calpastatin, caspases, cathepsins, proteasomes, and matrix metalloproteases). The enzymes in question are likely to be engaged in the post mortem proteolysis of muscle proteins. Moreover, potential markers are discussed of different metabolic pathways that participate in developing the post mortem meat tenderness.
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Recovery of proteinaceous substances from chicken heads by proteolysis with soluble papain
Odzysk substancji bialkowych z glow drobiowych metoda proteolizy z zastosowaniem rozpuszczalnej papainy
Autorzy:
Surowka, K.
Fik, M.
Tematy:
odzysk bialka
glowy drobiowe
surowce zwierzece
papaina
hydrolizaty bialkowe
proteoliza
Pokaż więcej
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1372816.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
Opis:
Response surface method and refined papain were used to examine the protein recovery from heads of broiler chickens. Optimum conditions for the proteolysis were determined by taking the amounts of dry matter, non-protein nitrogen and amino nitrogen in the hydrolysate as a measure of hydrolysis intensity. The composition, molecular weight distribution profile, sensory and functional properties, and microorganism count were assayed in the freeze-dried enzyme -inactivated hydrolysate produced under optimum conditions. It was found that an optimum proteolysis occurred at pH 4.5,55-65°C, water to raw material ratio 1:2, enzyme addition 2 g/kg and 6 h hydrolysis time. The hydrolysate contained 806 g total protein/kg, the nutritional value of which was limited by sulphurous amino acids (CS=70); it was pale yellow in colour, free of bitter taste, completely soluble in water but of poor emulsifying properties. The microbial contamination did not exceed the standards for protein preparations. From 1 kg of the raw material 96 g of dry product was obtained, which corresponded to a 54% nitrogen recovery.
Podjęto próbę pozyskania białka z głów kurcząt brojlerów na cele spożywcze poprzez produkcję hydrolizatu z udziałem rafinowanej, rozpuszczalnej papainy. Zastosowano nowe podejście przy optymalizacji warunków procesu oparte na komputerowym wyznaczaniu powierzchni odpowiedzi. W charakterze mierników intensywności proteolizy zastosowano przyrosty suchej substancji, azotu niebiałkowego i aminowego w hydrolizatach (Rys. 1 i 2). Stwierdzono, że papaina hydrolizuje białko z optymalną wydajnością w pH 4.5 i temp. 55-65°C przy stosunku wody do surowca 1:2 i dodatku enzymu 2 g/kg oraz w czasie 6 h. W uzyskanym produkcie zbadano stopień zhydrolizowania białka metodą sączenia molekularnego (Rys. 3). Następnie po termicznym zinaktywowaniu enzymu hydrolizat liofilizowano. Zawierał on w 1 kg 806 g białka ogółem (N x 6,25), którego wartość odżywczą ograniczały aminokwasy siarkowe (CS=70) (Tab. 2). Produkt miał jasnożółty kolor, był wolny od gorzkiego smaku i był całkowicie rozpuszczalny w wodzie. Hydrolizat wykazywał relatywnie słabe powierzchniowe właściwości funkcjonalne. Zastosowane warunki hydrolizy i następująca po niej termiczna inaktywacja enzymu skutecznie eliminowały zanieczyszczenie bakteryjne do poziomu poniżej wymagań dla preparatów białkowych (Tab. 3). Z 1 kg surowca uzyskać można 96 g suchego produktu, co odpowiada 54%-owemu odzyskowi azotu.
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Nowy inhibitor subtylaz z ludzkiego patogenu Tannerella forsythia
A novel inhibitor of subtilases from human pathogen Tannerella forsythia
Autorzy:
Łukasik, Magdalena
Opis:
Proteolysis is a process of hydrolysis of the peptide bonds. It is an irreversible process and therefore there is a need for tight control of proteases activity. One of the most important ways to achieve it is production of proteinaceous inhibitors. Inhibitors are common in eukaryotes, but in prokaryotes they occur very rarely, especially in pathogenic bacteria. However, the exception to this rule is Tannerella forsythia, one of key stone etiological factors of periodontitis. The bacterium produces six proteolytic enzymes sharing a unique multidomain structure named KLIKK proteases. Each enzyme is preceded in the genome by an open reading frame encoding small lipoproteins. A similar arrangement of genes was described for Staphylococcus aureus, where two proteases, staphopains co-expressed with their specific inhibitors, staphostatins. Thus the main aim of this thesis was to check if a lipoprotein preceding mirolase, flipin C is an inhibitor of this KLIKK protease.To achieve it flipin C was obtained as a recombinant protein and it was checked if the lipoprotein could inhibit mirolase and other serine proteases. Then interaction of flipin C with target proteases was analysed by determination of the stoichiometry of inhibition (SI), mechanism of inhibition and inhibition constant (Ki). Obtained flipin C was a specific inhibitor of subtilases, because it inhibited only mirolase and subtilisin Carlsberg, but not other serine proteases from different families. Flipin C effectively inhibited mirolase with SI of 1.4 and Ki equal to 9 nM. For subtilisin these parameters were significantly higher: SI was 6.2 and Ki 82 nM. Flipin C was a reversible and competitive inhibitor of both subtilases.Obtained results showed that flipin C is a novel proteinaceous inhibitor of subtilases.
Proteoliza to proces hydrolizy wiązania peptydowego. Jest to proces nieodwracalny, w związku z czym istnieje potrzeba ścisłej kontroli aktywności enzymów proteolitycznych. Jednym z ważniejszych sposobów osiągnięcia tego celu jest wytwarzanie białkowych inhibitorów proteaz. Inhibitory powszechnie występują u eukariontów, natomiast u prokariontów jest ich znacznie mniej, a zwłaszcza u bakterii patogennych. Jednym z wyjątków jest Tannerella forsythia, jeden z kluczowych czynników wywołujących paradontozę. T. forsythia produkuje sześć proteaz o niepowtarzalnej, wielodomenowej strukturze nazwanych proteazami KLIKK. Każda z proteaz jest poprzedzona w genomie otwartą ramką odczytu, kodującą małą lipoproteinę. Podobny układ genów występuje u Staphylococcus aureus, gdzie dwie proteazy, stafopainy tworzą jeden operon z ich specyficznymi inhibitorami białkowymi, stafostatynami.Wobec tego głównym celem pracy było sprawdzenie czy lipoproteina poprzedzająca mirolazę, flipina C jest inhibitorem tej proteazy KLIKK.W tym celu otrzymano rekombinowaną flipinę C i sprawdzono czy hamuje ona mirolazę oraz inne proteazy serynowe. Oddziaływanie flipiny C zhamowanymi proteazami zostało scharakteryzowane poprzez wyznaczenie stechiometrii inhibicji (SI), mechanizmu inhibicji oraz stałej inhibicji (Ki). Otrzymana flipina C była specyficznym inhibitorem subtylaz, ponieważ hamowała tylko mirolazę i subtylizynę Carlsberg, a nie hamowała proteaz z innych rodzin. Flipina C wydajnie hamowała mirolazę z SI wynoszącą 1,4 i Ki równą 9 nM. W przypadku subtylizyny Carlsberg wartości te były znacznie wyższe: SI wynosiło 6,2 a Ki82 nM. Flipina C była odwracalnym i kompetycyjnym inhibitorem obu proteaz.Otrzymane wyniki wykazały, że flipina C jest nowym, białkowym inhibitorem subtylaz.
Dostawca treści:
Repozytorium Uniwersytetu Jagiellońskiego
Inne
Tytuł:
Obtaining of proteolytically active and soluble ectodomain of murine sheddase ADAM17 with the use of BaculoDirect™ expression system
Uzyskanie aktywnej, rozpuszczalnej ektodomeny mysiej metaloproteazy dysintegrynowej ADAM17 w systemie ekspresyjnym BaculoDirect™.
Autorzy:
Markiewicz, Marcin
Opis:
The goal of the thesis presented here was to obtain a native, proteolytically active and secreted form of the ectodomain of murine sheddase ADAM17. Later on, it could be used for research targeted at a selection of specific inhibitors of this protein such as scFv fragments of antibodies and RNA aptamers.At first, it was necessary to amplify the sequence of ectoAdam17 from a vector containing the sequence coding for full-lenght ADAM17, and next to clone the insert into pcDNA™ 3.1/myc-His A vector and multiply it in bacteria. The obtaining of the correct recombinant vector, was proven by a restriction analysis.The second part of the work aimed at obtaining transient expression of ectoADAM17 protein in HEK 293 cell line. The presence of the correctly processed and secreted form of the sheddase was confirmed by Western blotting analysis using antibodies against (His)6-tag present at the C-terminal part of the protein. Additionally, proteolytic activity of recombinant ADAM17 was proven using an assay with a specific fluorogenic substrate.The last part of this project included cloning of ektoAdam17 insert into a baculoviral vector and obtaining a high-titer recombinant viral suspension, with the use of Sf9 cell line. A viral solution with a titer of order of magnitude 107 pfu/ml was obtained and this viral stock was further used for optimization of ektoADAM17 expression in the insect HighFive™ cell line. Production of the properly processed and secreted form of the sheddase was proven by SDS-PAGE and Coomassie staining, as well as by ADAM17 activity assay. Based on the results of the work, it was determined that the optimal MOI for the effective expression of ektoADAM17 is 2, and the optimal time course of HighFive™ cell culture after infection is 72 h.
W ramach przedstawionej pracy magisterskiej uzyskano natywną, aktywną proteolitycznie i wydzielaną do pożywki, rozpuszczalną ektodomenę mysiej sekretazy ADAM17. Ma ona w dalszej perspektywie umożliwić selekcję specyficznych fragmentów przeciwciał scFv i aptamerów RNA przeciwko ADAM17.Pierwsza część pracy obejmowała namnożenie wstawki ektoADAM17 na matrycy plazmidu z wklonowaną całą sekwencją kodującą białko ADAM17, a następnie klonowanie i namnożenie w bakteriach zrekombinowanego plazmidu pcDNA™ 3.1/myc-His A_ektoADAM17. Otrzymanie prawidłowego konstruktu potwierdzono za pomocą analizy restrykcyjnej.W drugiej części pracy uzyskano przejściową ekspresję rekombinowanego białka ektoADAM17 w komórkach HEK 293. Obecność wydzielanej do pożywki dojrzałej formy tej sekretazy wykazano dzięki metodzie Western blotting z użyciem przeciwciał rozpoznających metkę histydynową na C-końcu białka. Aktywność proteolityczną otrzymanego białka potwierdzono za pomocą testu aktywności ADAM17.Ostatnia część pracy zakładała klonowanie wstawki ektoADAM17 do wektora bakulowirusowego i otrzymanie z użyciem komórek owadzich Sf9 zrekombinowanej puli bakulowirusów o wysokim mianie. Na tym etapie udało się uzyskać miano rzędu 107 pfu/ml. Z użyciem tej puli wirusów przeprowadzono optymalizację ekspresji ektoADAM17 w owadziej linii komórkowej HighFive™, potwierdzając obecność dojrzałej, prawidłowej formy wydzielanej do pożywki za pomocą SDS-PAGE i barwienia żelu Coomassie Brilliant Blue. Wykazano także aktywność proteolityczną otrzymanego białka za pomocą testu aktywności ADAM17. Za optymalne do uzyskania wydajnej ekspresji białka ektoADAM17 uznano MOI 2, a optymalny czas prowadzenia hodowli po infekcji – 72 h.
Dostawca treści:
Repozytorium Uniwersytetu Jagiellońskiego
Inne
Tytuł:
Evaluation of phenotypic characteristics strains of Staphylococcus aureus
Ocena wybranych cech fenotypowych szczepów bakterii z gatunku Staphylococcus aureus
Autorzy:
Błaszczyńska, Paula
Opis:
Bakterie z gatunku Staphylococcus aureus są oportunistycznymi patogenami, które w sprzyjających warunkach stają się czynnikami etiologicznymi zakażeń. Za zjadliwość bakterii odpowiedzialne są między innymi enzymy jak proteazy, DNazy czy hemolizyny. Proteazy odpowiedzialne są za hydrolizę białek. DNazy trawią kwasy nukleinowe komórek gospodarza. Hemolizyny to zewnątrzkomórkowe toksyny, które uszkadzają czerwone krwinki. Praca skupia się na ocenie wymienionych cech fenotypowych wybranych szczepów bakterii Staphylococcus aureus.
Staphylococcus aureus are opportunistic pathogens, which under favourable conditions become factors of etiological infections. For virulence of bacteria responsible are the enzymes like proteases, DNase or hemolysins. Proteases are responsible for the hydrolysis of proteins. DNase digest nucleic acid hostcell. The hemolysins and induce extracellular toxins that damage the red blood cells. Work focuses on the assessment of the phenotypic characteristics of the selected strains of bacteria Staphylococcus aureus.
Dostawca treści:
Repozytorium Uniwersytetu Jagiellońskiego
Inne
Tytuł:
Rola dystrofiny w kształtowaniu jakości mięsa post mortem
Role of dystrophin in shaping quality of post mortem meat
Autorzy:
Gorska, M.
Tematy:
mieso
jakosc
czynniki jakosci
dystrofina
bialka cytoszkieletowe
proteoliza bialek
zmiany poubojowe
kruchosc miesa
tkanka miesniowa
Pokaż więcej
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Technologów Żywności
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/828731.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Wyświetlanie 1-10 z 27

Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies