Informacja

Drogi użytkowniku, aplikacja do prawidłowego działania wymaga obsługi JavaScript. Proszę włącz obsługę JavaScript w Twojej przeglądarce.

Wyszukujesz frazę "proteolytic enzymes" wg kryterium: Temat


Tytuł:
The influence of heavy physical effort on proteolytic adaptations in skeletal and heart muscle and aorta in rats
Autorzy:
Gilbert-Matusiak, A.
Wyczalkowska-Tomasik, A.
Zendzian-Piotrowska, M.
Czrkowska-Paczek, B.
Tematy:
physical effort
proteolytic enzymes
tissue remodeling
Pokaż więcej
Wydawca:
Instytut Medycyny Wsi
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2081959.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
Opis:
Physical effort can elicit differential adaptive changes in the tissues of trained versus untrained rats. Proteolytic activity in the extracellular matrix could be engaged in such adaptation due to its influence on the elasticity of tissues. The effects were investigated of a single physical effort on the activity of elastase, cathepsin K, and plasmin in the skeletal muscles, heart muscles, and aortas of untrained (UT, n=30) and trained (T, n=30) rats. T rats underwent 6 weeks of endurance training. After the last training session, T and UT rats were divided randomly into 3 subgroups. Ten rats from each group (Tpre, n=10) and (UTpre, n=10) were sacrificed. The other 20 rats from each group performed 60 min. of aerobic exercise and were sacrificed immediately post exercise (T0h, n=10; UT0h, n=10) or 3h later (T3h, n=10; UT3h, n=10). Enzyme activity was measured fluorometrically. Cathepsin K and plasmin activity increased in the soleus muscles of UT0h versus UTpre, plasmin activity increased also in UT3h versus UTpre. Elastase, cathepsin K and plasmin activity increased in the heart muscles of T0h and T3h versus Tpre. No aortic differences were observed. Thus, a single bout of physical effort elicited different responses in tissues of T versus UT rats. Increased proteolytic enzyme levels in muscles could influence tissue remodeling. Unchanged aortic cathepsin K levels may help prevent aortic remodeling and neointima formation.
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Lipolytic and proteolytic activity of Penicillium roqueforti, Penicillium candidum and Penicillium camemberti strains
Aktywność lipolityczna i proteolityczna szczepów pleśni P.roqueforti, P.candidum i P.camemberti
Autorzy:
Stępaniak, L.
Kornacki, K.
Grabska, J.
Rymaszewski, J.
Cichosz, G.
Tematy:
lipolytic enzymes
proteolytic enzymes
P. roqoeforti
P. camemberti
Pokaż więcej
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1398332.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
Opis:
Studies carried out on the lipolytic and proteolytic activities of extra- and intracellular enzymes of chosen moulds' species showed higher lipolytic activity of P. roqueforti and P. candidum as compared to P. camemberti. The post-cultivation liquid appeared to be a more productive source of lipases and proteases than mycelium.
Badano aktywność lipolityczną i proteolityczmą enzymów zewnątrz i wewnętrzkomórkowych 34 szczepów P. roqueforti, 18 szczepów P. candidum i 13 szczepów P. camemberti. Aktywność lipolityczną określano w stosunku do emulsji tłuszczu mlecznego, a aktywność proteolityczną w stosunku do kazeiny izoelektrycznej. źródłem enzymów był płyn pohodowlany i grzybnia po powierzchniowej hodowli pleśni prowadzonej w czasie 12 dni. Szczepy każdego gatunku pleśni podzielono umownie na 4 grupy pod względem aktywności enzymów lipolitycznych lub proteolitycznych. W skrajnych przypadkach grupy różniły się ponad 10-krotnie aktywnością lipolityczną lub proteolityczną. Szczepy P. roqueforti i P. candidum były bardziej aktywne lipolity, cznie w porównaniu ze szczepami P. camemberti. Biorąc pod uwagę proporcje pomiędzy aktywnością lipolityczną i proteolityczną pleśni z badanej kolekcji można wyselekcjonować szczepy nadające się zarówno do pozyskiwania preparatów proteolitycznych jak i lipolitycznych. Nie stwierdzono zależności pomiędzy aktywnością lipolityczną a proteolityczną oraz pomiędzy aktywnością enzymatyczną a ilością biomasy grzybni i ilością zarodników pleśni. Płyn pohodowlany bardzo wysoko aktywnych lipolityczmie szczepów jest wydajniejszym źródłem lipaz i proteaz niż grzybnia.
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Acceleration of cheese ripening by the use of Lac mutants of group N-streptococci
Przyspieszenie procesu dojrzewania sera przy użyciu mutantów Lac paciorkowców mlekowych z grupy N
Autorzy:
Abrahamsen, R.K.
Birkeland, S.E.
Langsrud, T.
Tematy:
cheese ripening
proteolytic enzymes
Lac-mutants of group N-streptococcci
Pokaż więcej
Wydawca:
Instytut Rozrodu Zwierząt i Badań Żywności Polskiej Akademii Nauk w Olsztynie
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1399383.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
Opis:
The paper presents the results indicating the possibility of reduction of the ripening period of cheese by one month using starter based on Lac⁻-mutants of group N-3 treptococci in addition to ordinary cheese starter. Schemes for preparation of Lac⁻-starters are given.
We wstępie artykułu podano informacje na temat różnych sposobów przyspieszania procesu dojrzewania sera. Należą tu 3 grupy metod: a) oparte na użyciu zmodyfikowanych zakwasów w połączeniu ze zwykłymi zakwasami, w tym: zakwasami modyfikowanymi zawierającymi mutanty bakterii mlekowych nie fermentujące laktozy (Lac⁻ ), mutanty indukowane promieniami UV lub jonizującymi, bakterie poddane szokowi termicznemu (przez ogrzanie lub zamrożenie), martwe komórki bakteryjne, komórki autolizowane lub ekstrakty komórkowe b) polegające na dodatku pojedynczych enzymów lub ich mieszanin do mleka lub ziarna serowego, c) inne metody jak: podwyższona temperatura dojrzewania, zwiększona ilość zakwasu, dodatek homogenatu sera do mleka lub do ziarna serowego, użycie mleka z częściowo shydrolizowaną laktozą. W dalszej części artykułu przedstawione są wyniki badań nad użyciem mutantów Lac⁻ paciorkowców mlekowych do przyspieszenia procesu dojrzewania sera. Dodatek do mleka zakwasu zawierającego ww. mutanty w połączeniu ze zwykłym zakwasem pozwala na znaczny wzrost zawartości biomasy bakteryjnej jako źródła enzymów proteolitycznych biorących udział w dojrzewaniu sera. Nie występuje przy tym obawa zmiany tempa przyrostu zawartości kwasu mlekowego w mleku serowarskim podczas wyrobu sera i w pierwszym etapie jego dojrzewania. Zaproponowano dwa sposoby przygotowania i użycia mutantów Lac⁻ paciorkowców mlekowych. Na przykładzie produkcji sera typu Saint Paulin i Gouda (Norvegia) wykazano możliwość skrócenia czasu dojrzewania o 1 miesiąc dzięki zastosowaniu ww. metody co pozwala na znaczne obniżenie kosztów produkcji sera.
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Proteazy: znaczenie, rola i oznaczanie
Proteases: significance, role and determination
Autorzy:
Tokarzewicz, A
Gorodkiewicz, E.
Tematy:
proteazy
proteinazy
peptydazy
enzymy proteolityczne
nowotwór
proteases
proteinases
peptidases
proteolytic enzymes
cancer
Pokaż więcej
Wydawca:
Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Przemysłu Chemicznego. Zakład Wydawniczy CHEMPRESS-SITPChem
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/143075.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
Opis:
Proteazy są związkami, które odgrywają bardzo istotną rolę w ludzkim organizmie. Regulują one wiele procesów przebiegających także w innych żywych organizmach, również w wirusach, bakteriach i pasożytach. Ich zwiększona lub obniżona ilość może wskazywać na nieprawidłowości w orgaznizmie, takie jak: rozwój zapalenia, nowotwory, nadciśnienie. W artykule opisano najistotniejsze z ludzkich proteaz, ich znaczenie, rolę w organizmie oraz pokrótce metody oznaczania.
Proteases are compounds that play an important role in the human body. They regulate many processes inside the living organisms, also in viruses, bacteria and parasites. Their increased or decreased level may indicate irregularities in the body, such as: the development of inflammation, cancer and others like hypertension. This article describes the most important of human proteases, their significance, roles in the organism and shortly methods of determination.
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Charakterystyka biochemiczna proteazy syntetyzowanej przez Streptomyces rimosus
Characterization of the protease synthesized by Streptomyces rimosus
Autorzy:
Jankiewicz, U.
Koblak, S.
Wierzchowski, P.
Russel, S.
Tematy:
enzymy proteolityczne
inhibitory proteaz
optimum temperaturowe
promieniowce
Actinomycetes
protease inhibitors
proteolytic enzymes
temperature optimum
Pokaż więcej
Wydawca:
Instytut Technologiczno-Przyrodniczy
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/338007.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
Opis:
Badania prezentowane w niniejszej pracy miały na celu charakterystykę biochemiczną zewnątrzkomórkowej proteazy syntetyzowanej przez wyizolowany z gleby szczep Streptomyces rimosus i ocenę możliwości praktycznego wykorzystania tego enzymu w przemyśle. Badany enzym wyizolowano z 7-dniowych hodowli bakterii Streptomyces rimosus. Oczyszczony dwukrotnie enzym wykorzystano do charakterystyki biochemicznej w zakresie optymalnych warunków jego działania oraz wpływu aktywatorów i inhibitorów. Proteaza syntetyzowana przez S. rimosus wykazywała najwyższą aktywność w temperaturze 50°C i pH 7,5 oraz wysoką termostabilność w temperaturze 50°C. Dwuwartościowe jony Zn, Mo, Ni, Cd, Co hamowały aktywność enzymu, natomiast Ca i Mg – aktywowały. Silna inhibicja aktywności enzymu w obecności diizopropylofluorofosforanu (DFP) świadczy o tym, że jest to proteaza serynowa. Aktywność badanego enzymu była stabilna w obecności takich detergentów, jak Triton X-100, Tween 20, Tween 80, bromek heksadecylotrimetyloamoniowy (CTAB) oraz dodecylosiarczanu sodu (SDS).
The research was aimed at isolation and biochemical characterization of the extracellular protease synthesized by the soil Streptomyces rimosus and assessment of the possibilities of practical use of this enzyme in the industry. For this purpose, the test enzyme was isolated from 7 day old culture of S. rimosus. The enzyme two-fold purified was used for biochemical characterization for optimal temperature and pH of activity and activators and inhibitors of activity. The S. rimosus protease showed the highest activity at 50°C and at pH 7.5 and high thermostability at 50°C. Divalent ions such as Zn, Mo, Ni, Cd, Co caused inhibition while Ca and Mg stimulated activity. Strong inhibition of activity in the presence of diisopropylfluorophosphate (DFP) indicates that it is a serine protease. The activity of the test enzyme was stable in the presence of such detergents as Triton X-100, Tween 20, Tween 80, hexadecyl trimethyl ammonium bromide (CTAB) and sodium dodecyl sulfate (SDS).
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Monitorowanie aktywności proteolitycznej jako element diagnostyki chorób cywilizacyjnych
Proteolityc activity monitoring as an element of diagnostics of civilization diseases
Autorzy:
Gruba, Natalia
Romanowska, Anita
Rejmak, Wiktoria
Sikora, Honorata
Wysocka, Magdalena
Lesner, Adam
Tematy:
proteolytic enzymes
substrate specificity
civilization diseases
cancerous diseases
enzymy proteolityczne
specyficzność substratowa
choroba cywilizacyjna
choroba nowotworowa
Pokaż więcej
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Chemiczne
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2200584.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
Opis:
Proteolytic enzymes are essential for the proper functioning of every living cell. Due to their great importance in controlling metabolic changes in living organisms, they could be used in the diagnosis of civilization diseases. Hence, the search for new methods of determining and controlling their activity is extremely important. Our team, has been studying substrates of proteases and their potential use in detection of biomarkers activity for many years.
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Visualization of proteolytic enzymes using mass cytometry : compatible chemical probes
Wizualizacja enzymów proteolitycznych za pomocą sond chemicznych oraz cytometrii masowej
Autorzy:
Groborz, Katarzyna
Poręba, Marcin
Tematy:
sonda chemiczna
cytometria masowa
enzymy proteolityczne
nowotwory
śmierć komórki
chemical probe
mass cytometry
proteolytic enzymes
cancer
cell death
Pokaż więcej
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Chemiczne
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2057909.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
Opis:
Proteolytic enzymes, also known as peptidases or proteases, are protein catalysts that are primarily responsible for the hydrolysis of a peptide (amide) bond in peptide and protein substrates. By selective hydrolysis of selected substrates, these enzymes control many physiologically important processes including programmed cell death, blood coagulation cascade, protein maturation, fibrinolysis and many others. On the other hand, however, the imbalance in proteases activity leads to the development of diseases, including cancer, neurodegenerative diseases and coronary diseases etc.. In recent decades there has been great progress in studying the biological functions of many proteolytic enzymes. These observations were made possible through the use of various research techniques including genomics, epigenomics and proteomics. However, a major limitation of these techniques is the lack of information about the exact catalytic activity of the enzymes. For this reason, chemical probes are the most convenient toll for functional investigation of proteolytic enzymes. According to the generally accepted convention, chemical probes are compounds that can detect the catalytic activity of proteolytic enzymes. In general, chemical-based probes (activity-based probes, ABPs) consist of three main components: (1) a reactive binding group that binds permanently to the enzyme active site, (2) a recognition sequence (usually a peptide), which is responsible for the selective binding of a given probe to an individual enzyme or group of enzymes, and (3) a tag, mainly a fluorophore, enabling for detection of the probe-enzyme complex. However, the current limitation of ABPs is that only up to four enzymes can be detected and visualized in parallel, which significantly impedes their application for multi-parametric analysis. To date, the detection of proteases with the use of ABPs was limited to individual enzymes being investigated one by one, thus the obtained picture was far from being complete. In this review we describe the development of a new type of enzyme ABPs, so called TOF-probes that are compatible with mass cytometry format. The application of metal isotopes instead of fluorophores, makes possible to significantly increase the number of enzymes, which can be simultaneously visualized using chemical probes. Mass cytometry is a revolutionary technology that adopts atomic mass spectrometry into flow cytometry applications. The excellence of this method is that each metal isotope (mostly from lanthanides) has its own peak on mass spectrum, which eliminates the problem of signal overlap, thus allows for monitoring of more than 40 parameters at single cell level.
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Non-conventional affinity chromatography of serine proteinases and their inhibitors.
Autorzy:
Polanowski, Antoni
Wilimowska-Pelc, Anna
Kowalska, Jolanta
Grybel, Joanna
Żelazko, Monika
Wilusz, Tadeusz
Tematy:
chymotrypsin
serine proteinase inhibitors
trypsin
proteolytic enzymes
affinity chromatography
Kazal-type inhibitors
high NaCl concetration
α1-proteinase inhibitor
Pokaż więcej
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Biochemiczne
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/1043449.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
Opis:
From among a wide variety of protein purification techniques affinity chromatography has proved to be particularly effective for separation of proteolytic enzymes and their inhibitors. In this article, following a general description of affinity adsorbents used for purification of proteinases, we overview a simple separation procedure for some serine proteinases and their inhibitors by way of affinity chromatography in the presence of high NaCl concentration. It has been shown that some highly specific trypsin inhibitors exhibit also antichymotrypsin activity when high concentration of Na+ but not K+ or Li+ ions are present in the reaction mixture. Taking advantage of this phenomenon the virgin forms of trypsin inhibitors from squash seeds, Kazal-type inhibitor from porcine pancreas and α1-proteinase inhibitor from human and sheep plasma, as an example, were separated using immobilized chymotrypsin or its inactive derivative methylchymotrypsin in the presence of 5 M NaCl.
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł
Tytuł:
Narzędzia chemiczne do badania enzymów proteolitycznych przy użyciu cytometrii masowej
Mass cytometry-compatible chemical probes for the investigation of proteolytic enzymes
Autorzy:
Groborz, Katarzyna
Tematy:
markery chemiczne
cytometria masowa
enzymy proteolityczne
nowotwór
śmierć komórki
activity-based probes
mass cytometry
proteolytic enzymes
cancer
cell death
Pokaż więcej
Wydawca:
Polskie Towarzystwo Chemiczne
Powiązania:
https://bibliotekanauki.pl/articles/2200437.pdf  Link otwiera się w nowym oknie
Opis:
Mass cytometry is one of the newest and most high-throughput technologies that allows for the investigation of complex biological systems at single cell level. It relies on the use of stable metal isotopes as labels of specific cell markers and therefore, allows for simultaneous analysis of more than 40 parameters at single cell level. In order to fully explore the potential of mass cytometry, researchers are trying to develop new experimental setups based on the application of pure metal isotopes in biological studies. The incorporation of antibodies into mass cytometry setups, while extremely selective and well-validated, limits the analysis as it shows the whole protein pool present in the cell. In our group, we developed new technology that allows for the identification of active forms of proteins-the ones that actively participate in cell signaling pathways. Activity-based probes are the most valuable tools for enzyme activity profiling and for years now they have been in the center of the method called Activity-Based Protein Profiling. Classic activity-based probes consist of three parts: a warhead (electrophilic binding group that covalently modifies enzyme active site), linker (specific peptide sequence or non-specific carbon chain) and the fluorescent tag that allows for enzyme detection and localization inside the cell. Spectral properties of commercially available fluorophores allow for the detection of up to dozen different cell parameters, with the use of various techniques such as confocal microscopy or flow cytometry. To increase the number of analyzed parameters, we designed activity-based probes that possess DOTA chelating moiety that is able to trap one metal atom per one probe. The combination of mass cytometry with highly selective activity-based probes allowed for the development of new technology that grants the possibility of multiparametric analysis of complex biological samples such as blood or cancer tissue. The new type of activity-based probes (so-called TOF-probes) incorporate various inhibitor scaffolds designed with HyCoSuL technology (Hybrid Combinatorial Substrate Libraries). These compounds possess a variety of unnatural amino acids in their structures, which significantly increases their selectivity toward proteases of interest.
Dostawca treści:
Biblioteka Nauki
Artykuł

Ta witryna wykorzystuje pliki cookies do przechowywania informacji na Twoim komputerze. Pliki cookies stosujemy w celu świadczenia usług na najwyższym poziomie, w tym w sposób dostosowany do indywidualnych potrzeb. Korzystanie z witryny bez zmiany ustawień dotyczących cookies oznacza, że będą one zamieszczane w Twoim komputerze. W każdym momencie możesz dokonać zmiany ustawień dotyczących cookies